空间代谢组学

空间代谢组学-详情空间代谢组学是迅速兴起的组学研究的一个新领域，专注于在细胞、组织、器官和生物体的空间环境中检测和解释代谢物、脂质、药物和其他小分子。空间代谢组学由生物学和医学中对原位表征生物现象的强大且不断增长的需求以及zuì近揭示的新陈代谢在健康和疾病中的关键作用所推动。该领域涉及各种生物医学问题，包括肿瘤分子微环境、体内平衡和免疫治疗期间免疫细胞的功能、宿主和微生物群之间的相互作用及其对炎症的

氨基酸序列测定

氨基酸序列测定-详情氨基酸序列测定氨基酸序列指蛋白质或多肽分子的氨基酸排列顺序，是蛋白质一级结构的一部分，在很大程度上决定了蛋白质或多肽的高级结构和生物学功能。因此，氨基酸序列测定有助于研究功能蛋白或活性多肽作用的机理，也为人工合成活性多肽提供了依据。氨基酸序列测定方法氨基酸序列测定方法主要包括传统的Edman降解测序法和质谱法：传统的Edman降解测序法操作较繁琐，不能对N末端封闭或修饰的序列进行测定。基于

磷酸化label-free

磷酸化label-free-详情磷酸化是一种快速、动态和可逆的翻译后修饰，可调节蛋白质功能的多样性。识别蛋白质磷酸化的zuì有效策略是基于质谱（MS）的方法。由于其高通量和灵敏度，基于MS的方法已成为磷脂组学领域的黄金标准。磷酸化Label Free即非标记定量（Label Free Quantitation，LFQ）磷酸化蛋白质组学，其利用基于质谱的非标记定量技术研究磷酸化蛋白质组，可实现磷酸化蛋白质组的定性和定量鉴定。随着离子淌度维度的出现，质

IP与Co-IP

IP与Co-IP-详情IP技术IP（Immunoprecipitation）免疫沉淀技术，是一种基于抗体和抗原特异性结合的原理开发的用来检测、分离、纯化蛋白质以及研究蛋白互作的方法。免疫沉淀技术通过结合抗体蛋白的磁珠，将细胞裂解液或组织提取液等蛋白混合体系与磁珠进行孵化。混合体系中的目标蛋白与磁珠上的抗体蛋白实现特异性结合，再通过离心或洗脱去掉没有与抗体蛋白结合的杂蛋白，将目标蛋白分离出来。通过与其他技术（如质谱）结合可以鉴定

差异蛋白质组学

差异蛋白质组学-详情差异蛋白质组学差异蛋白质组学是蛋白组学的一个分支，蛋白组学研究的是一个体系的所有蛋白质，而差异蛋白质组学旨在寻找和鉴定不同样本或不同状态下的同一样本间蛋白组的差别和变化。生物体不同生长、发育及生理过程中，蛋白质种类和水平也不尽相同，对这类蛋白质组的组成和含量进行研究，即差异蛋白质组研究，可以揭示生命活动的本质，如：细胞调控机理、细胞应激反应途径等。差异蛋白质组学研究方法常用的差

磷酸化与非磷酸化蛋白的鉴定

磷酸化与非磷酸化蛋白的鉴定-详情蛋白质磷酸化是调节蛋白质功能所需的常见翻译后修饰，在细胞中很常见，对于蛋白质分子的激活或失活是必需的，特别是在影响代谢途径或过程的酶中很常见，这也使得磷酸化蛋白质的研究得到越来越多的关注，磷酸化蛋白研究的内容主要包括磷酸化蛋白的鉴定、水平以及作用等，其中，磷酸化蛋白的鉴定是需要shǒu要解决的问题。磷酸化蛋白的鉴定与天然蛋白（非磷酸化蛋白）的鉴定在内容和方法上都存在差异

氨基酸成分分析

氨基酸成分分析-详情氨基酸成分分析主要研究蛋白或多肽的氨基酸组成和含量，是多肽和蛋白研究中zuì基本的内容之一。氨基酸是组成生物大分子蛋白质和活性多肽的基本单位，也是维持生物体正常生命活动所必需的物质。此外，氨基酸的成分和含量还影响一些药用物质的功效以及可食用产品的口感和营养价值，氨基酸成分分析已广泛应用于各种食用、药用物质的氨基酸组成和含量研究。目前主要通过氨基酸自动分析仪和高效液相色谱法对多肽或

磷酸化组学与rna-seq联合分析

磷酸化组学与rna-seq联合分析-详情随着生命科学研究的发展需要，单一的组学分析已不能满足当前的需求，多组学技术由此应运而生。多组学联合分析将两个或两个以上的组学数据整合起来，寻找连接组学之间的关键点，进行网络状的分析，对机体的调控网络和通路进行全面的研究。磷酸化蛋白组学和RNA-seq都是通过研究生物学规律和机制过程进而研究基因表达动态调控的重要工具，将这两个组学的数据进行整合分析，不仅能揭示转录组和蛋白组

组蛋白修饰位点检测

组蛋白修饰位点检测-详情组蛋白修饰位点检测组蛋白（histones）存在于高等真核生物体细胞染色质中，因富含精氨酸和赖氨酸而呈碱性，可与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。在组蛋白酶的作用下，组蛋白会发生不同的修饰，如：甲基化、乙酰化、磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等。组蛋白修饰在一定程度上会导致转录激活或基因沉默，从而调控基因表达，影响免疫系统和免疫反应，甚至导致肿瘤等疾病的发生。因此，对

硫巯基化修饰

硫巯基化修饰-详情硫巯基化（S-巯基化，S-sulfhydrate）是一种新发现的在靶蛋白特定半胱氨酸残基上发生的蛋白质翻译后修饰，其通过改变靶蛋白的局部构象和zuì终活性参与广泛的细胞功能和代谢途径，S-巯基化作用被认为介导了由H2S引发的大多数细胞反应。通过在活性半胱氨酸残基中产生氢过硫化物部分（-SSH）或多硫化物，介导由H2S诱导的大部分细胞功能，使与H2S成为向NO和CO一样的气体递质家族中的新成员。百泰派克生物科技采用The

病毒蛋白质组学

病毒蛋白质组学-详情病毒蛋白质组学病毒（Biological virus）是一种由蛋白质外壳和内部遗传物质组成的结构简单、体积微小的寄生在活细胞内的非细胞型生物，它在宿主细胞内完成增殖、生长、变异等所有生命活动，离开了宿主细胞，病毒将无法生存。病毒的蛋白质外壳是其基因的表达产物，除了可以赋予病毒固定的形态，形成一个独立的空间外，还可以保护遗传物质免遭破坏；此外，蛋白质外壳上的一些受体蛋白可以特异性的识别细胞表面的

免疫沉淀和质谱分析结果

免疫沉淀和质谱分析结果-详情免疫沉淀和质谱分析即免疫沉淀与质谱联合分析（Immunoprecipitation and Mass Spectrometry，IP-MS），其将免疫沉淀获得的靶蛋白进行后续质谱分析，对靶蛋白进行定性研究，以确认目标蛋白与预期靶标的特异性相互作用。IP-MS分析shǒu先根据目标蛋白选择候选细胞系模型来表达感兴趣的靶蛋白，然后提取细胞裂解物中的靶蛋白进行优化的免疫沉淀实验，zuì后将处理所得的IP洗脱样本并采用质谱法分析，并通

蛋白质翻译后修饰组学

蛋白质翻译后修饰组学-详情蛋白质翻译后修饰蛋白质是基因功能的执行者，很多蛋白质在加工合成过程中都要经历一个共价修饰的过程，即在相应酶作用条件下，通过在氨基酸残基加上官能基团而改变蛋白质的性质，这种过程称为蛋白质翻译后修饰（post-translation modifications，PTMs）。目前，已发现超过400多种不同的翻译后修饰，主要形式包括糖基化、磷酸化、甲基化、乙酰化、泛素化等。蛋白质翻译后修饰具有重要的生理意义，参与调节

免疫沉淀与Pull-down实验

免疫沉淀与Pull-down实验-详情免疫沉淀（Immunoprecipitation，IP）是一种基于抗体和抗原特异性结合的原理开发的用来检测、分离、纯化蛋白质以及研究蛋白互作的方法。免疫沉淀技术提供结合抗体蛋白的磁珠，将细胞裂解液或组织提取液等蛋白混合体系与磁珠进行孵化，此时，混合体系中的目标蛋白与磁珠上的抗体蛋白实现特异性结合，再通过离心或洗脱去掉没有与抗体蛋白结合的杂蛋白，将目标蛋白分离出来，通过与其他技术（如质谱）结

HPLC检测蛋白纯度

HPLC检测蛋白纯度-详情HPLC（high performance liquid chromatography）即高效液相色谱，又称高效液相层析法、高压液相色谱，是近20年在液相色谱技术基础上发展起来的新型分析技术，用于不易挥发的有机化合物中各种成分的分离、鉴定和量化。HPLC与液相色谱法的原理基本相同，不同点在于HPLC通过高压泵对混合物施加压力，使其快速通过装有固体吸附剂的色谱柱，分离速度得到提升；此外，高灵敏度的检测器和高效微粒固定相的使用也大

蛋白质结构分析

蛋白质结构分析-详情蛋白质结构指蛋白质分子的立体空间结构或三维构象，每种天然蛋白质都有其独特的空间结构，行使特定的生物学功能。蛋白质分子具有四种不同的空间结构。蛋白质一级结构又称初级结构，指蛋白质多肽链氨基酸的排列顺序和二硫键的位置。蛋白质的二级、三级和四级结构又称为蛋白质的高级结构。蛋白的二级结构指主链折叠产生的由氢键维系的空间构象，包括α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等，它们进一步折叠、盘绕

免疫多肽组学 质谱

免疫多肽组学 质谱-详情免疫肽是一种非经典肽，它是由蛋白质编码区之外的序列或由非经典抗原加工机制产生的抗原，其在免疫系统识别肿瘤以及在癌症的免疫疗法中至关重要。免疫肽组学（Immunopeptidomics）是指使用质谱法（MS）研究主要组织相容性复合物（MHC）I类和II类分子所呈现的免疫肽的组成和动力学的科学，它可以大规模、深入识别和量化所呈现的HLA免疫肽组，是快速推进癌症免疫疗法的重要方法。百泰派克生物科技采用Thermo F

质谱检测二硫键

质谱检测二硫键-详情蛋白质二硫键蛋白质二硫键（S-S）是由不同蛋白肽链或同一蛋白质肽链上的两个半胱氨酸残基-巯基被氧化而形成的共价键。伴随着二硫键的形成，蛋白质或多肽的空间结构也会发生变化，因此二硫键在维持多肽或蛋白质的空间结构，和由此决定的生物学功能方面有着重要作用。二硫键广泛存在于细胞表面受体、抗体、生长因子、激素、酶、血浆以及毒液等蛋白质中，且容易被还原而断裂或发生错配，从而影响原多肽或蛋白的正

免疫印迹怎么测定磷酸化的蛋白

免疫印迹怎么测定磷酸化的蛋白-详情免疫印迹（Western blot，WB）是利用抗原抗体特异性结合的原理，基于SDS-PAGE凝胶电泳进行蛋白质分离、纯化以及相互作用研究的技术，也是评估蛋白磷酸化状态的zuì常用方法。蛋白印迹技术先利用SDS-PAGE分离蛋白质样品，随后将电泳条带转移到固相载体膜上（如PVDF或尼龙膜），再利用磷酸化特异的抗体（一抗）来鉴定目的蛋白，能与磷酸化特异抗体结合的蛋白质即为磷酸化蛋白，zuì后通过标记的二

二硫键检测方法

二硫键检测方法-详情蛋白质二硫键蛋白质二硫键（S-S）是多肽链上两个半胱氨酸残基的硫原子氧化形成的共价键，广泛存在于生物体的各种蛋白质中，如免疫蛋白、蛋白酶、激素、细胞表面受体。不同肽链或同一肽链之间都可以形成二硫键，帮助蛋白质或多肽折叠成独特的空间结构，对其发挥特有的生物功能具有重要意义。二硫键检测方法检测蛋白质二硫键的大体思路如下：shǒu先将样品蛋白水解为肽段混合物，这个过程中要避免二硫键发生重排