蛋白质一级结构的测定

蛋白质一级结构的测定-详情"蛋白质的一级结构是蛋白质生物功能的基础，测定其一级结构有助于研究蛋白质的功能。百泰派克生物科技提供基于质谱的蛋白质一级结构检测服务。蛋白质的结构蛋白质结构是在氨基酸链分子中的原子的三维排列。为了能够执行其生物学功能，蛋白质会折叠成一个或多个特定的空间构象。蛋白质结构有四个不同的水平：一级结构，指蛋白质多肽链中氨基酸的序列，包括二硫键的位置；二级结构，指实际多肽主链上的高度

多肽测序

多肽测序-详情"已经被鉴定识别的天然肽多达数千种，它们在人类的生理过程中扮演着重要的角色，包括作为激素、神经递质、生长因子、离子通道配体或抗感染等等。多肽类药物被认为具有高选择性和有效性，同时，具有相对安全和良好的耐受性。因此，人们对多肽类药物在药物研究和开发(RD)方面的兴趣越来越大，数百种多肽类药物正在进行临床试验评估。肽和蛋白质都是由人体的基本组成部分-氨基酸组成，并通过肽键结合在一起。他们的区别

标记转移法蛋白相互作用分析

标记转移法蛋白相互作用分析-详情标记转移法结合交联法，通过标记与目标蛋白质相互作用的蛋白质来研究蛋白质之间的相互作用。此方法可用于发现新的相互作用，对通过其他技术检测到的相互作用蛋白进行验证，且可应用于蛋白质复合物的研究。另外，标记转移法可以检测到微弱短暂的蛋白质相互作用，这类相互作用通常无法通过免疫共沉淀法或Pull-Down法检测。在典型的标记转移分析中，诱饵蛋白shǒu先与带有放射性、荧光或生物素标记的

蛋白鉴定

蛋白鉴定-详情蛋白鉴定就是对蛋白样品的基本理化参数以及属性等进行分析鉴定，是蛋白分析中zuì基础的一步。蛋白鉴定的内容主要包括蛋白质相对分子质量、分子结构、蛋白等电点以及蛋白序列等。随着大规模的基因组测序、生物质谱技术和生物信息学的快速发展，蛋白鉴定的方法也发生了很大的变化，使大规模蛋白质组研究成为现实。其中生物质谱技术以其优越的灵敏度、jí高的分辨率和快速简单的操作方法成为蛋白鉴定分析的shǒu选技术

蛋白质纯度和均一性表征

蛋白质纯度和均一性表征-详情蛋白质纯度和均一性是蛋白质结晶以及严谨的结构和功能研究的关键。不纯净的样品会导致整个实验的结果不准确。另外，蛋白质纯度和均一性是进一步蛋白质研究和生物制药应用的两个非常重要的特征。蛋白质样品的纯度限制了蛋白质产品的应用。蛋白质产品的常见污染物包括培养基，提取和纯化步骤中的试剂等。除杂质外，蛋白质非均一性可能是由于不同的细胞内反应以及翻译后修饰所致。将蛋白质进一步加工之前

蛋白质结构鉴定

蛋白质结构鉴定-详情蛋白质的分子结构分为四级，蛋白质结构鉴定指的是对蛋白质的这四级结构进行鉴定。质谱可以用于蛋白质一级结构的鉴定。百泰派克生物科技提供基于质谱的蛋白质一级结构鉴定服务。蛋白质结构蛋白质结构是氨基酸链分子中原子的三维排列。蛋白质是一种聚合物，特别是多肽是由氨基酸序列(聚合物的单体)形成的。单个氨基酸单体也可以被称为残基，表示一个聚合物的重复单元。蛋白质是由氨基酸经过缩合反应形成的，其中

1D SDS-PAGE和IEF服务

1D SDS-PAGE和IEF服务-详情百泰派克生物科技提供一站式蛋白质凝胶服务相关解决方案，包括SDS-PAGE、IEF和Native PAGE分析。1D SDS-PAGE服务聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）是分离大分子zuì常用的技术之一，包括DNA，RNA和蛋白质。电泳过程是通过施加电场作用使带电离子进行迁移的过程。在该技术中，带电分子的迁移率与其净电荷和通过的溶液的电阻成正比。十二烷基硫酸钠（SDS）是一种阴离子去污剂，溶解过程中，其分子在较广pH范围内

基于SDS-PAGE的蛋白分离

基于SDS-PAGE的蛋白分离-详情十二烷基硫酸钠聚丙烯酰氨凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, SDS-PAGE）在蛋白表达分析等科研工作中经常用到。可用于获取蛋白质样品的电泳图谱，结合其它基于质谱的蛋白质鉴定服务对样品进行分析或纯化，用于复杂生物样品的蛋白质谱分析。百泰派克生物科技可根据您的需求，提供基于1D SDS-PAGE或2D SDS-PAGE的蛋白分离服务：基于我司优化的标准操作流程，使用Bio-

O糖修饰及修饰位点分析服务

O糖修饰及修饰位点分析服务-详情O-糖基化通常出现在分泌蛋白和膜结合蛋白中，发生在高尔基体中。O-糖基化聚糖通过丝氨酸和苏氨酸与蛋白连接，再与羟脯氨酸和羟赖氨酸连接。分泌型蛋白和膜蛋白O-糖基化的主要方式都是通过减少在还原性末端的N-乙酰半乳糖胺（GalOAc）。O-聚糖被认为是“粘蛋白型”聚糖。除了粘蛋白型O-连接聚糖外，许多哺乳动物蛋白中还以甘露糖（MaO）、岩藻糖（Fuc）、葡萄糖（Glc）、Gal或木糖（Xyl）作为还原性

N糖修饰及修饰位点分析服务

N糖修饰及修饰位点分析服务-详情糖基化修饰增加了蛋白质分子结构的复杂性和功能的多样性，不仅影响蛋白质的折叠、结构、运输、定位和生物活性，还通过糖和蛋白质之间的特异性识别进一步对各类生理过程，如细胞生长、分裂、分化、识别和粘附进行调节。其中，N-糖修饰蛋白在细胞表面和各种体液中普遍存在。细胞表面糖蛋白被认为是关键的药物靶标，例如，体液糖蛋白是与疾病相关的生物标志物的主要来源。N-聚糖修饰蛋白质组学在各种生

O-糖分析服务

O-糖分析服务-详情糖基化分析是zuì具挑战性的翻译后修饰分析之一。糖基化修饰通常是以基团为单位，而非单个修饰。即使是蛋白质上的单个糖基化位点，也可能具有不同的链长和连接不同分支的多种聚糖异构体。O-糖基化（O-Glycan，也称O糖，O聚糖）主要通过末端单糖残基与丝氨酸或苏氨酸的OH基之间的糖苷键与多肽连接。O糖连接的氨基酸的共有序列尚不清楚，且O糖的结构多样，可以分为具有相对异质核心结构的几个结构家族。O-连接聚糖

N-糖分析服务

N-糖分析服务-详情糖基化主要是指将聚糖连接到蛋白质、脂质或其他有机分子上的酶促过程，是zuì常见的蛋白质翻译后修饰（PTM）。由于连接的聚糖的复杂性和同量异位性质，糖基化分析十分具有挑战性。随着蛋白质治疗剂在临床实践中的应用增多，如单克隆抗体、糖蛋白、激素、细胞因子和凝血因子，蛋白质N-糖基化（也称作N聚糖，N糖）的检测受到越来越广泛的关注。不同生物内产生的不同类型的N-聚糖N糖（N-Glycan）是一种含有Man3-GlcN

测定蛋白质分子质量

测定蛋白质分子质量-详情蛋白质分子质量就是组成蛋白质的各原子的相对分子质量之和，是蛋白质或多肽基本分析的理化性质参数。蛋白质的相对分子质量与化学结构式紧密相关，分子质量可以用来验证所测定的蛋白质化学结构正确与否。因此，相对分子质量是多肽、蛋白质等鉴定中重要的理化参数。蛋白质分子量测定的方法有很多，目前常用的主要包括化学法、渗透压法、凝胶色谱法、SDS-聚丙烯凝胶电泳法、沉降法、光散射法以及质谱法等，其

标记定量蛋白质组学

标记定量蛋白质组学-详情联系我们点击立即咨询点击提交需求科研服务电话：182-4221-8588访问品牌官网其它服务项目蛋白分析蛋白鉴定分子量测定肽质量指纹图谱分析基于Edman降解的蛋白质N端测序Pull-down靶蛋白质谱鉴定Shotgun鸟枪法蛋白质鉴定蛋白测序蛋白质N/C端测序蛋白全序列测定标记转移法蛋白相互作用分析单克隆抗体从头测序蛋白从头测序和突变分析SILAC与免疫共沉淀质谱联用蛋白质相互作用分析蛋白质相互作用质谱分析GST pull

靶蛋白组学定量SRM

靶蛋白组学定量SRM-详情蛋白质组学是对一种生物体或一个混合体中的所有蛋白质进行研究的科学。靶向蛋白组学是蛋白质组学的一个分支，它的研究对象为特定的蛋白质而不是所有的蛋白质。MRM（multiple reaction monitoring）和PRM（parallel reaction monitoring）技术是靶向蛋白组学定量研究中常用的两种技术。多反应监测技术MRM技术也称SRM（selected reaction monitoring），该技术利用三重四级杆质谱高选择性的特点对肽段母离子和

Far-Western Blotting

Far-Western Blotting-详情Far-Western Blot或Far-Western Blotting是在Western Blot的基础上发展起来的用于检测蛋白质相互作用的一种分子生物学方法，其原理与Western Blot非常相似。经电泳分离的蛋白质（靶蛋白）被固定在PV或NC膜上，在Western Blot实验中，利用抗体标记的诱饵蛋白来特异性识别靶蛋白；而在Far-Western Blotting实验中，诱饵蛋白不进行抗体标记，而是直接作为探针来检测膜上的靶蛋白。因此Western

氨基酸测序

氨基酸测序-详情蛋白质是由氨基酸脱水缩合形成的生物大分子，氨基酸的排列顺序以及种类在很大程度上决定了蛋白的空间结构和生物学功能。因此，氨基酸序列分析在揭示蛋白质结构和功能方面发挥着重要的作用，也为人工合成活性多肽提供了依据。氨基酸序列测定方法主要包括非质谱法和质谱法。非质谱法中zuì出名也zuì常用的就是传统的Edman降解法，主要用于蛋白质的N末端测序，但它不能对N末端封闭或修饰的序列进行测定。基于质谱的测

TMT质谱

TMT质谱-详情之前的文章已经对TMT技术的定义和原理等进行了简单的介绍，这篇文章我们来聊一聊TMT质谱。那什么是TMT质谱呢？TMT质谱就是将TMT技术与HPLC-MS（高效液相色谱串联质谱）技术结合起来进行蛋白质定量分析的技术手段。TMT质谱分析蛋白质的大致流程如下：将待分析的不同的蛋白质样品酶解消化成肽段；然后利用TMT试剂标签进行标记，并混合为一个样品；再通过液相色谱将混合样品进行分离，并将馏分串联为12个样品；zuì后通过

TMT标记

TMT标记-详情串联质量标签TMT（Tandem Mass Tag）是美国Thermo Fisher公司研发的一种体外标记蛋白定量技术。其基本原理是将水解后得到蛋白质多肽氨基酸N端和赖氨酸残基利用TMT试剂标签进行标记，然后进行质谱分析，通过串联质谱获得的离子峰强度和离子峰质荷比进行蛋白质的定性和定量分析。TMT实验单次zuì高可同时对16种不同的生物样品进行检测，通量相比其他体外标记技术有很大的提高；此外，TMT报告基团间zuì小分子质量差达6/1

TMT、iTRAQ

TMT、iTRAQ-详情研究蛋白质含量的技术目前主要分为标记（Label）和非标记（Label Free）两种策略，标记策略又分为体外标记和体内标记，TMT和iTRAQ是两种不同的体外标记蛋白定量技术。很多人可能以为二者是不同的技术，其实它们只是由不同公司开发的标记标签，有各自的优缺点，基本原理相似，都用于蛋白体外标记定量研究。iTRAQ（isobaric tags for relative and absolute quantitation）即同位素标记相对和绝对定量技术，是美国AB