蛋白质组学在药物发现中的应用

蛋白质组学在药物发现中的应用-详情蛋白质组学是从整体的角度分析蛋白质组分的动态变化，包括表达水平和修饰状态，了解蛋白质之间的相互作用和联系，揭示蛋白质的功能和细胞生命规律，研究细胞内所有蛋白质及其行为的学科。蛋白质组学的概念被应用于药物研究领域，从而发展了药物蛋白质组学。该领域包括：发现所有可能的药物靶点和这些靶点的所有可能的化合物；药物作用机制和毒理学研究；药物筛选。还可以根据蛋白质谱对患者进行

非靶向代谢组学和靶向代谢组学的特点和区别

非靶向代谢组学和靶向代谢组学的特点和区别-详情"代谢组学可以分为非靶向代谢组学和靶向代谢组学。非靶向代谢组学可以全面、系统地分析源自生物体的所有代谢产物，是一种可以发现新生物标志物的无偏代谢组学分析。靶向代谢组学是对特定代谢产物的研究和分析。两者都有各自的优点和缺点，并且经常结合使用以发现和准确测定差异代谢物的含量，对后续代谢分子标记物的深入研究和分析。非靶向代谢组学和靶向代谢组学参与食品鉴定、疾病

pull-down实验和免疫共沉淀足够证明分子互作吗

pull-down实验和免疫共沉淀足够证明分子互作吗-详情"Pull-down实验和免疫共沉淀（Co-Immunoprecipitation，Co-IP）都是研究蛋白质分子相互作用的常用方法。根据二者的实验原理可知，理论上是可以证明蛋白质与蛋白质之间的相互作用的。但是，根据两种技术的局限性也不难排除以下情况：Co-IP可能无法检测到蛋白质之间的低亲和力或短暂的相互作用；再者检测结果不能确定交互作用是直接的还是间接的，因为不能排除其他蛋白在中间起桥梁

多肽测序

多肽测序-详情"已经被鉴定识别的天然肽多达数千种，它们在人类的生理过程中扮演着重要的角色，包括作为激素、神经递质、生长因子、离子通道配体或抗感染等等。多肽类药物被认为具有高选择性和有效性，同时，具有相对安全和良好的耐受性。因此，人们对多肽类药物在药物研究和开发(RD)方面的兴趣越来越大，数百种多肽类药物正在进行临床试验评估。肽和蛋白质都是由人体的基本组成部分-氨基酸组成，并通过肽键结合在一起。他们的区别

五种常见质谱仪

五种常见质谱仪-详情"质谱仪是一种产生离子并根据质荷比（m/z）分离离子的仪器。质谱仪的组件包括离子源、质量分析仪器、检测器和真空系统。目前已经开发出各种质谱仪来满足不同的需求。TSQ Quantum Access MAX三重四jí杆质谱仪Thermo Scientific TSQ Quantum Access MAX 三重四jí杆质谱仪TSQ Quantum Access MAX三重四jí杆质谱仪由Thermo Scientific公司推出，通常配备有液相色谱（LC）。该质谱仪配备有质量数高达

SDS-PAGE分析

SDS-PAGE分析-详情"SDS-PAGE（sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis）十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳是Ulrich K. Laemmli开发的一种不连续电泳系统，常用于分离和鉴定分子量在250 kDa之内的蛋白质混合物。十二烷基硫酸钠（SDS，也称为十二烷基硫酸钠）和聚丙烯酰胺凝胶的联合使用可以消除结构和电荷的影响，使蛋白质仅根据其分子量的差异进行分离，常用于复杂蛋白质混合物的高分辨率分离实验。SD

4D-DIA蛋白质组学

4D-DIA蛋白质组学-详情"传统的蛋白质组学是基于肽段保留时间、离子强度和离子质荷比这三个维度对蛋白组进行检测分析，4D蛋白质组学在传统的三维分离基础上增加了离子淌度这一维度，提高了质谱仪器的检测性能和蛋白质组学的分析标准。4D蛋白质组学基于timsTOF Pro以及双TIMS和PASEF技术，大幅度的提高了数据采集速度、检测灵敏度和分辨率。DIA（Data independent acquisition）是一种数据非依赖采集模式。相较于3D蛋白组学采用的DDA

sds-page测定蛋白质纯度

sds-page测定蛋白质纯度-详情"SDS-PAGE是一种根据分子量分离蛋白质的凝胶电泳分析技术。当蛋白质通过凝胶基质电泳分离时，较小分子量的蛋白质受到来自凝胶基质的阻力更小，电泳时迁移速度更快。影响蛋白质在凝胶基质中的迁移速率的其他因素还包括蛋白质的结构和电荷，在SDS-PAGE中，十二烷基硫酸钠（SDS，又称十二烷基硫酸钠）和聚丙烯酰胺凝胶的使用很大程度上消除了结构和电荷的影响，蛋白质的分离完全基于多肽链的长度。蛋白质

IP质谱

IP质谱-详情"IP（Immunoprecipitation）即免疫沉淀，是用于研究蛋白相互作用的一种分析技术。IP免疫沉淀基于抗体与抗原特异性结合的原理，利用已知的蛋白作为抗体，特异性识别并结合混合体系中的抗原蛋白，该技术广泛用于验证两种已知的蛋白相互作用或寻找未知的蛋白相互作用。IP质谱分析则是将免疫沉淀得到的蛋白利用质谱技术进行后续的定性定量检测，就可以明确两种相互作用的蛋白的种类及定量信息。目前IP质谱（IP-MS）已广泛用

SDS-PAGE电泳鉴定抗体纯度

SDS-PAGE电泳鉴定抗体纯度-详情"抗体是免疫系统响应进入体内的外来分子而产生的宿主蛋白质。这些外来分子被称为抗原，它们被免疫系统的分子识别并产生能够结合特定抗原的抗体。抗体由B淋巴细胞产生，并在血液和淋巴液中循环，特异性结合并清除外来抗原。抗体可制造成探针，用于在各种研究和诊断应用中检测感兴趣的分子，一些新型的蛋白类抗体药物便由此产生。抗体生产是指产生可用的特异性抗体的整个过程，包括免疫原制备、免疫、

蛋白质一级结构的测定

蛋白质一级结构的测定-详情"蛋白质的一级结构是蛋白质生物功能的基础，测定其一级结构有助于研究蛋白质的功能。百泰派克生物科技提供基于质谱的蛋白质一级结构检测服务。蛋白质的结构蛋白质结构是在氨基酸链分子中的原子的三维排列。为了能够执行其生物学功能，蛋白质会折叠成一个或多个特定的空间构象。蛋白质结构有四个不同的水平：一级结构，指蛋白质多肽链中氨基酸的序列，包括二硫键的位置；二级结构，指实际多肽主链上的高度

蛋白质分离纯化及鉴定综合实验

蛋白质分离纯化及鉴定综合实验-详情"在蛋白组学研究中，如果要对某一混合体系中的蛋白质进行定性或定量分析，就需要先对蛋白组分进行分离、纯化，然后再进行后续的鉴定分析。这一系列实验环环相扣，每一步都至关重要，直接影响实验结果的准确性。理想的蛋白质分离技术shǒu先要有超高的分辨率，能够将成千上万不同类型的蛋白质包括它们修饰物进行有效的分离。目前常用的蛋白质分离技术包括一维/二维凝胶电泳技术、双向电泳技术以及

sds-page鉴定目的蛋白质

sds-page鉴定目的蛋白质-详情"SDS-PAGE十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种zuì常用的高分辨率分析分离电泳技术。电泳通过施加电场使带电分子在基质中移动，在这种技术中，影响带电分子迁移率的因素包括其本身的相对分子量、电荷以及结构等。SDS-PAGE用阴离子去污剂对待检测样品进行初始变性，赋予所有待测分子与其分子量成比例的负电荷，再结合聚丙烯酰胺凝胶可以消除结构以及电荷的影响，使待测物质仅根据其分子量的差异进行

非变性质谱

非变性质谱-详情"非变性质谱是相对于变性质谱而言，通常说的质谱技术一般是指变性质谱。变性质谱与非变性质谱在检测对象和zuì终目的两个方面有很大的区别，传统的变性质谱分析需要将蛋白样品进行酶解，再将小分子肽段进行质谱分析，蛋白质的天然结构、共价和非共价结合遭到破坏；而非变性质谱不需要进行样品前处理，可以直接检测完整的蛋白复合体。再者，利用变性质谱进行蛋白分析时主要是对蛋白质进行定性和定量鉴定；非变性质谱

SDS-PAGe可以跑出蛋白纯度吗

SDS-PAGe可以跑出蛋白纯度吗-详情"SDS-PAGE聚丙烯凝胶电泳是一种基于分子质量的高分辨率大分子化合物电泳分离技术，被测物由于相对分子质量不同导致其在凝胶中的迁移速率不同而分离开来。根据SDS-PAGE电泳的原理可知，SDS-PAGE可以间接判断蛋白质样品的纯度，将未知纯度的蛋白质样品进行SDS-PAGE凝胶电泳，观察电泳结束后产生的蛋白条带，若凝胶上有且仅有一个蛋白条带，则说明该蛋白样品只含有一种蛋白质；反之，若观察到不止一个

Shotgun鸟枪法蛋白质鉴定

Shotgun鸟枪法蛋白质鉴定-详情"鸟枪法（Shotgun）蛋白质组学是指使用自下而上的蛋白质组学技术来研究复杂混合物中的所有蛋白质，如血清、尿液和细胞裂解液等。它结合了高效液相色谱（HPLC）技术和质谱技术（MS）。鸟枪法蛋白质组学的zuì独特之处在于，它可以在zuì小限度分离蛋白质的同时，对多种蛋白质进行鉴定和定量。shotgun蛋白质全谱分析的目的在于分析鉴定样品中尽可能多的蛋白质。Shotgun（鸟枪法）蛋白质全谱分析是利用sh

蛋白组学联合磷酸化

蛋白组学联合磷酸化-详情"磷酸化是一种常见的真核生物蛋白质翻译后修饰，也是生物体zuì重要的修饰调控方式，参与诸多信号转导途径以及细胞代谢进程，如基因表达、转录调控、免疫调节以及细胞增殖、生长、分化、凋亡等，异常的蛋白质磷酸化还会引起一系列疾病。蛋白质组学联合磷酸化就是在组学水平上研究磷酸化修饰，即磷酸化蛋白质组学，主要任务就是解析蛋白质磷酸化位点、水平以及磷蛋白的结构等，以揭示某一具体生命活动与蛋白

sec测蛋白纯度

sec测蛋白纯度-详情"尺寸排阻色谱（Size exclusion chromatography，SEC）也称为体积排阻色谱、分子筛色谱或凝胶过滤色谱，是所有色谱技术中zuì温和的一种液相色谱。SEC根据分子大小差异通过填充在色谱柱中的树脂对其进行分离，这种树脂是一种多孔的球形颗粒，当水溶液样品进入色谱柱时，大小介于孔径之间的分子可以渗透到孔隙中，洗脱时间较长；而大于孔径的分子无法进入孔隙，只能从颗粒间隙流过，因此会zuì先被洗脱出来。SEC

蛋白组学如何筛选差异蛋白

蛋白组学如何筛选差异蛋白-详情"差异蛋白筛选是根据蛋白质谱定量数据进行统计推断，从而寻找不同处理条件或不同状态下表达量存在显著差异的蛋白质。目前筛选差异蛋白的方法众多，根据不同的统计学派别可以分为经典的统计学策略、贝叶斯统计学策略和其他策略。经典的统计学策略，根据是否要求实验数据服从某种分布形式，分为基于分布假设的统计策略（如T检验、SAM等）和基于传统的非参数检验策略（如DESeq、Fisher精确检验、G检验等

sec蛋白分析

sec蛋白分析-详情"尺寸排阻色谱SEC是一种基于组分分子尺寸的色谱分离技术。利用 SEC，分子可按其在溶液中的尺寸从大到小依次分离。非常大的分子将被排出柱床， 在死体积内zuì先洗脱；大小适中的分子依据其体积的不同可以不同程度地渗透进微孔中；而zuì小的分子在微孔结构中扩散zuì深，从而zuì后洗脱。与其他色谱模式不同，SEC 的分离不依靠分析物和色谱柱固定相之间的任何化学作用。这是从多种干扰物（包括聚集体、赋形剂、细