O-糖基化位点分析

与N-聚糖不同，O-聚糖是一种较小的高度多样化的支链碳水化合物分子，可附着在不同蛋白结构上。这一特性导致了分析的复杂性，对O-糖基化位点进行分析也十分困难。糖基化位点的可变性是细胞活性的关键指标，血清蛋白糖基化位点附着的减少与先天性糖基化疾病(CDGs)的严重程度之间的相关性证明了这一点。因此，为了充分了解蛋白糖基化对人体健康的影响，准确确定位点占用率具有重要意义。O-糖基化位点分析的一般步骤包括糖蛋白的蛋白水

抗体可变区测序

抗体中可发生变化的部分称为V区，即可变区，可变区包括轻链和重链的末端。抗体能通过其可变区唯一识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。对抗体可变区测序有助于抗体的功能研究。百泰派克生物科技提供基于质谱的抗体可变区测序服务。抗体可变区抗体可变区指的是抗体的重链和轻链中氨基酸序列和组成变化较大的区域，该区域靠近抗体肽链的N端。抗体可变区又分为高变区和骨架区。高变区是可变区中氨基酸序列和组成高度

二维凝胶电泳服务

二维凝胶电泳（2-DE），即双向电泳，是一种功能强大且使用广泛的方法。二维凝胶电泳是等电聚焦和SDS-PAGE两种方法的结合，先将蛋白质在等电聚焦中通过等电点（pl）进行分离后，再通过SDS-PAGE进行二次分离，根据分子量解析蛋白质。二维凝胶电泳上的每个蛋白质斑点都可以通过高通量质谱法进行洗脱和鉴定。因此，二维凝胶电泳特别适用于比较不同组织、不同条件或对照样品与实验样品之间的蛋白质图谱。百泰派克二维凝胶电泳服务介绍百

蛋白质免疫印迹和电转移服务

电泳分离的蛋白质从凝胶基质转移或“印迹”到膜（通常是硝酸纤维素或PVDF）上，然后在膜表面进行基于抗体的后续检测，称为蛋白质免疫印迹（Western Blot或immunoblotting）。百泰派克生物科技提供蛋白质免疫印迹分析服务，蛋白质免疫印迹法通过高选择性和高敏感的抗体-抗原相互作用，可用于从复杂蛋白质混合物中检测特定的目标蛋白质，例如组织匀浆或细胞提取物等。所得数据可用于对目标蛋白质进行定性和半定量分析。电转移一般流

靶向蛋白质组学

靶向蛋白质组学是指针对目标蛋白质进行的组学水平上的研究。MRM和PRM技术是靶向蛋白质组学中常用的两种技术。百泰派克生物科技提供MRM和PRM靶向蛋白质组学分析服务。靶向蛋白质组学靶向蛋白质组学，是在蛋白质组学的基础上发展而来的针对特定的目标蛋白质进行研究的一门科学。在基于质谱的蛋白质定量中作为一种检测目标蛋白质的方法，靶向蛋白质组学分析具有很高的知名度。基于质谱的靶向蛋白组学分析技术具有高灵敏度、高定量准确

2D Blue Native/SDS-PAGE复合物分析服务

在生物膜中，许多蛋白质以复合物形式组成。百泰派克生物科技可利用2D Blue Native/SDS-PAGE对这些蛋白质复合物的亚基进行全局分析。2D BN/SDS-PAGE分析中，样品通过蓝色native聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）进行一维分离，然后通过SDS-PAGE进行二维分离。2D Blue Native SDS-PAGE复合物分析服务蛋白质复合物在时间和空间的所有复杂层面上都可以组织并维持细胞和细胞器的功能，包括细胞发育和分裂、转录和翻译、呼吸作用和光合作用

靶向蛋白质组学和发现蛋白质组学的区别和特点

蛋白质组学研究策略可分为发现蛋白质组学和靶向蛋白质组学。发现蛋白质组学更关注蛋白质筛选和动力学，而靶向蛋白质组学更侧重于检测目标蛋白质/多肽以实现绝对定量。靶向蛋白质组学分析策略SRM/MRM通过两阶段离子选择消除了多数干扰离子。质谱的化学干扰降低，显着提高了目标检测器的信噪比，从而实现了高检测灵敏度。PRM可以在一小时内同时定量50种蛋白质，而无需使用抗体。也无需选择离子对和优化碎片能量，即可轻松完成产物离

【详情解答】大鼠急性心理应激模型

大鼠急性心理应激模型 MDL选用SD大鼠,8周龄,雄性，常规饲养,自由饮食。 1、运动方式与条件:无负重游泳,玻璃缸游泳池,水深约为大鼠体长的两倍,水温为30-32℃。 2、心理应激模型的制备:采用大鼠旁观电击模型,电击组的大鼠(电流1-2mA,周期100s,间歇90s)被电击惊叫、惊跳;心理应激模型组大鼠不受电击,只是旁观电击组大鼠受电击的过程,通过视觉、听觉等产生心理应激应激于实验末日分批进行,持续30min。 分组域实验控制包括:a、对照组:不

双向电泳图像分析

二维凝胶电泳技术中要求最高，最重要的部分，是对得到的蛋白质图像进行分析，图像信息将被比较及自动化分析。比较二维凝胶图像以检测单个样品或不同群体之间蛋白质的定性和/或定量表达变化。二维凝胶的成像分析可以提供各种类型的信息，以检测新型、缺失或修饰的蛋白质，蛋白质斑点的定量，蛋白质斑点的pI和Mr值测定，酶解和质谱检测。蛋白质图像分析为了分析和比较复杂的二维图像，需要使用扫描仪或相机将凝胶图像信息转换为数字

蛋白质相互作用分析

蛋白相互作用是指两个及以上的蛋白质分子结合形成蛋白质复合体的一个过程。一般情况下蛋白质很难单独发挥作用，都是由多个蛋白质分子的相互协调共同实现复杂的细胞功能。因此专注于蛋白相互作用的研究更加利于探索疾病的发生发展、找寻特定的疾病预测治疗方法，并且在新药研发的研究方面提供新的思路。蛋白质互作分析的方法较多，百泰派克提供蛋白质互作分析服务，及后续基于液质联用技术（LC-MS/MS）对IP、Co-IP样品及GST融合蛋白

【病理服务】包埋 切片

MDL可以提供 组织石蜡包埋与樱花包埋服务，硬组织脱钙或者硬组织直接切片等 联系我们：19931682702（同微信）

序列分析

蛋白质是由多个氨基酸经过脱水缩合连接在一起形成的。氨基酸是蛋白质的基本组成单元，其排列顺序即蛋白质的序列信息是蛋白质的一级结构。蛋白质的一级结构决定了蛋白质其它高级结构，并定义了蛋白质的功能。因此，对蛋白质进行序列分析有助于蛋白质的结构和功能的分析。序列分析蛋白质的序列分析技术主要可以分为质谱法和非质谱法。其中质谱法可以用于蛋白质的末端（N端或C端）测序，也可以用于蛋白质的全序列测定、从头测序和突变

蛋白组学和脂质组学联合揭示环境污染对大西洋鳕鱼的影响

海洋环境处于持续的污染压力下，除了石油和天然气等海上作业外，还有大量来自陆地污染源的污染物，包括工业农业活动以及污水排放。其中两类较为丰富的环境污染物主要包括多环芳烃（PAH）和全氟烷基物质（PFAS）。已在海洋生物，包括几种鱼类和海洋哺乳动物中，检测到PAHs和PFASs。将几种硬骨鱼暴露于PAHs和PFASs，发现有毒害影响，例如发育毒性、行为异常和生殖系统破坏。关于PAHs和PFASs结合时如何发挥毒性的研究还很少。在环境毒

北美鹅掌楸的花为何有一个亮橙色的带？

图片中这种美丽的花是北美鹅掌楸的花。图中可见，在花瓣的根部附近有一个亮橙色的带，为什么北美鹅掌楸的花有一个亮橙色的带呢？转录组学与代谢组学联合分析为您揭秘！s3美丽的花朵不仅可以供我们观赏，花瓣的颜色也是吸引传粉者以确保繁殖成功的主要花卉特征。花色的多样性主要由三大类色素构成：类黄酮、类胡萝卜素和甜菜碱，这些色素合成相关基因表达的精确时空调节产生了特定的着色模式。北美鹅掌楸（Liriodendron tulipifera

脂质、转录组学分析发现Newhall脐橙有无光泽的分子机制

不知道大家平时在买水果的时候是不是都更喜欢有光泽的水果呢？可是，市场上一些有光泽的水果并不是天然就有光泽的。打蜡和抛光是新鲜柑橘商品化的关键步骤。但是，该过程中使用的合成蜡，由于独特的化学特性，会阻塞气孔并影响果实品质。因此，让栽培的水果具有期望的颜色、高光泽度、优良内部品质和强抗菌性能是相当重要的。作为植物与环境接触的第一个外部屏障，柑橘类水果的表皮蜡质已被报道在保水性、气体交换和果实表面光泽度

精确质量测定

精确质量测定可用于化学和生物化学包含的所有领域。它可用于鉴定复杂混合物中的未知化合物，从而简化这些组分的鉴定。测量的准确度是指测量得到的值与其实际真实值的符合程度。近年来，生物样品的质量测定受到越来越广泛的关注，同时，准确测定此类化合物的质量也遇到了新的挑战。通过各种仪器实现准确的质量测量，尤其是质谱技术的进步使通过质谱进行精确的质量测量应用更为广泛。精确质量测定百泰派克生物科技提供蛋白质、寡核苷

CO-IP免疫共沉淀法蛋白互作分析

免疫沉淀（Immunoprecipitation，IP）技术是一种通过使用能够与蛋白质结合的抗体从溶液中分离出特定蛋白质的技术，是抗原纯化和检测中使用最广泛的方法之一。通过添加不溶形式的抗体结合蛋白（例如与琼脂糖浆液或新近流行的磁珠缀合的蛋白A或Protein G）从溶液中去除抗体-蛋白复合物。免疫沉淀法使用抗原特异性抗体从复合抗原溶液中分离目标抗原，并使用聚丙烯酰胺凝胶SDS-PAGE法分析复合蛋白混合物中存在的抗体反应性抗原的数量和

GST pull-down蛋白相互作用分析

标准的pull-down分析需要带有重组亲和标签的纯化蛋白，该标签具有“诱饵”的功能，并固定在标签特异性亲和配体上。然后将另一种蛋白质或“猎物”蛋白质与“诱饵”蛋白质一起孵育。当这两种蛋白质发生物理相互作用时，“猎物”蛋白质将被“诱饵”蛋白质捕获。之后，取决于亲和配体，可以使用洗脱缓冲液洗脱相互作用的“猎物”蛋白。最后，“猎物”和“诱饵”蛋白都可以通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）分离，然后

蛋白质相互作用质谱分析

在过去的几十年中，以质谱(MS)为基础的蛋白质组学已经成为鉴定蛋白质-蛋白质相互作用分析(PPIs)的重要技术。蛋白质通过与其它蛋白质或化合物相互作用，形成大分子化合物，从而发挥生物学功能。对蛋白质相互作用的研究能够帮助我们更好的理解蛋白质。当通过IP, CO IP或GST pull-down等蛋白质相互作用分析手段，获得靶标蛋白后，通过质谱分析方法对该蛋白进行分析，鉴定及定量，能够对相互作用蛋白进行表征，进一步对蛋白质功能进行

交联法蛋白相互作用分析

生理条件下，大多数蛋白质间相互作用持续时间很短，从而使得相互作用研究变得很困难。交联试剂为这一问题提供了解决方案，即在蛋白质相互作用时将它们共价交联在一起，捕获蛋白质-蛋白质复合物，冻结短暂微弱的相互作用，从而实现对短暂相互作用蛋白的分离和表征。交联过程在体内或体外都可以进行，使用体内还是体外交联取决于项目的需求。两者区别在于，蛋白质在体内交联过程中以天然状态交联，而对于体外交联，蛋白质可能会发生