iTRAQ

iTRAQ-详情"iTRAQ（isobaric tags for relative and absolute quantitation）即同位素标记相对和绝对定量技术，是由AB SCIEX公司研发的一种基于标签的蛋白质定量技术。iTRAQ技术通过同位素标记来实现蛋白质定量研究，其基本原理为：将水解得到的蛋白质多肽N末端或赖氨酸侧链基团用同位素试剂标签标记，再将该混合物进行高精度串联质谱分析，根据信号峰强度等质谱信息实现对样品蛋白的定量和定性分析。iTRAQ含有8种不同的试剂标签，

SRM、MRM与PRM的区别

SRM、MRM与PRM的区别-详情"MRM（Multiple Reaction Monitoring）多重反应监测也称SRM（selected reaction monitoring）选定反应监测，与PRM（Parallel Reaction Monitoring）平行反应监测技术是靶向定量蛋白质组学研究中两种不同的质谱数据采集模式，PRM是在MRM/SRM的基础上发展而来的，两者主要存在以下几点不同之处：（1）MRM/SRM一次监测每个前体离子/产物离子的转变，而PRM以高分辨率和高质量精度分

swath-ms

swath-ms-详情"SWATH-MS是一个新兴的用于非标记定量的蛋白质组学平台，该平台基于数据非依赖型采集（DIA）原理，用于同时进行蛋白质鉴定和定量。不同于传统的基于数据依赖型模式的质谱技术如Shotgun和SRM等，SWATH-MS从某种意义上说完整地记录了蛋白样品中任何可检测的前体离子的所有碎片信息，集Shotgun（高通量）和SRM（高准确性和重复性）的优点于一身，正在成为一种将深度蛋白质组覆盖能力与定量一致性和准确性相结合的技术。S

非定量蛋白质组学

非定量蛋白质组学-详情"定量蛋白组学技术根据是否使用标签标记分为标记和非标记两种策略，即标记定量蛋白质组学和非标记定量蛋白质组学。目前还没有非定量蛋白质组学这一说法，可能刚入门的蛋白质组学研究者对这些专业术语不够了解，误把非标记定量蛋白质组学当成非定量蛋白质组学。非标记定量蛋白质组学技术又称为Label Free蛋白质定量技术，其一般的分析流程为将未标记的蛋白样品进行酶解、消化为小分子肽段，再利用串联质谱技术

wb蛋白定量

wb蛋白定量-详情"蛋白质印迹（Western blotting，WB）是细胞和分子生物学中的一项重要技术。通过使用蛋白质印迹，研究人员能够从细胞中提取的复杂蛋白质混合物中鉴定出特定的蛋白质。该技术使用通过三个步骤来完成这一任务：（1）按大小进行蛋白分离，（2）将蛋白转移到固体支持物上，（3）使用合适的一级和二级抗体标记靶蛋白进行可视化。WB通常用于分离和鉴定蛋白质的研究，也可用于蛋白含量的鉴定。在这种技术中，根据蛋白质分

谷氨酸蛋白酶 蛋白质质谱分析

谷氨酸蛋白酶 蛋白质质谱分析-详情"蛋白质质谱分析技术可用于蛋白质定性和定量鉴定、蛋白质序列分析以及蛋白质结构预测等。质谱仪只能对离子化形式的物质进行检测，在进行蛋白质质谱分析前，需要将蛋白质酶解为小分子肽段，再利用离子源电离为肽段离子，zuì后利用质谱仪进行检测，所以蛋白酶解是样品制备的关键步骤。蛋白质质谱分析中常用的蛋白水解酶主要有胰蛋白酶（Trypsin）、谷氨酸蛋白酶（Glu-C）、糜蛋白酶（Chymotrypsin

wb检测蛋白互作

wb检测蛋白互作-详情蛋白质控制着细胞中的所有生物系统，虽然许多蛋白质独立地执行它们的功能，但是jué大多数蛋白质通过与其他蛋白质相互作用来执行各种各样的生物活动。因此，研究蛋白质相互作用对于理解蛋白质功能和细胞生物学至关重要。目前，常用的蛋白质相互作用研究技术主要包括免疫共沉淀（Co-IP）、（GST）Pull-down、交联法、标记转移法、蛋白印迹（Western Blot）以及Far-Western Blot等。蛋白印迹（Western Blot，WB）

SILAC

SILAC-详情SILAC（Stable Isotope Labeling By Amino Acids In Cell Culture）是Thermo Fisher公司研发的一种体内标记蛋白质定量技术，即细胞培养中氨基酸的稳定同位素标记。该技术的基本原理是利用轻型、中型或重型同位素标记的必需氨基酸（如Lys、Arg等）进行细胞培养，使新合成的蛋白质带上同位素标记，提取经不同处理条件后的细胞蛋白并等量混合，通过凝胶或色谱分离、酶解消化后进行串联质谱分析，根据一级质谱和二级质谱数据

WB检测磷酸化蛋白

WB检测磷酸化蛋白-详情蛋白印迹（Western Blot，WB）是基于免疫学原理的一种蛋白质分析技术，常用于检测组织匀浆提取物中特定蛋白质的存在、大小、含量以及相互作用等。WB已广泛用于蛋白质-DNA相互作用、蛋白质-蛋白质相互作用以及蛋白质翻译后修饰等分析。WB同样可以检测特定样品中磷酸化蛋白的存在、含量以及大小等，只是需要选择能特异识别磷酸化蛋白的一抗。其基本原理是通过一级抗体识别并结合经电泳分离并转移到PV膜上的磷酸

互作蛋白组

互作蛋白组-详情蛋白质作为生物体细胞功能的执行者，并不全是“单枪匹马的作战”，一些蛋白需要与其他蛋白质相互结合形成复杂的蛋白复合体才能发挥特定的生物学功能，如血红蛋白、组蛋白等。由于蛋白质相互作用在生命过程中扮演的重要作用，互作蛋白组学应运而生。互作蛋白组学以相互作用的蛋白质组为研究对象，利用组学技术对相互作用的蛋白质进行定性和定量分析、寻找未知的相互作用蛋白，旨在揭示特定生物学过程的分子机制，把

western blot技术

western blot技术-详情蛋白印迹（Western Blot，WB）也称免疫印迹，是一种基于抗体的蛋白质分析技术。利用抗体-抗原的特异性相互作用可以在复杂的蛋白质混合物中识别感兴趣蛋白（目标蛋白质），以实现感兴趣蛋白的定性和半定量分析，在蛋白质表达水平、抗体活性、蛋白质相互作用以及蛋白质翻译后修饰分析中广泛应用。WB主要包括以下步骤：（1）样品分离：利用SDS-PAGE分离蛋白混合物；（2）转膜：将蛋白条带从凝胶转移到固相载体—

氨基酸代谢组学

氨基酸代谢组学-详情氨基酸是生物大分子蛋白质的基本组成单位，由一个中心碳原子、H原子、羧基（-COOH）、氨基（-NH2）和可变的R基组成。近年来发现氨基酸不仅是细胞信号分子，也是基因表达和蛋白质磷酸化级联的调节因子。此外，氨基酸也是合成各种具有重要生物学功能的激素和低分子量含氮物质的关键前体，即这些功能的实现需要一定生理浓度的氨基酸及其代谢物。除了作为蛋白质和多肽的组成部分之外，一些氨基酸还调节生长、繁殖和

外泌体与癌症

外泌体与癌症-详情外泌体是直径为30-140 nm的细胞外囊泡（EVs）。它们是功能性物质（如蛋白质、非编码RNA、mRNA和脂质）的载体。它们在细胞中充当信使，并且具有改变受体细胞生物学活性的功能。外泌体作为保留了与亲代细胞相似的酶促活性的小囊泡，它们经历萌芽并形成多囊泡（MVBs），与质膜（PM）融合，并zuì终释放到细胞外，同时，外泌体也可以通过细胞内的内吞作用被内化，其内含物被转运至目标细胞，从而改变细胞的生物学功能

化学交联质谱

化学交联质谱-详情化学交联质谱（Chemical cross-linking coupled with mass spectrometry，CXMS）是利用化学交联剂的交联作用，研究蛋白质或蛋白-蛋白复合体的空间结构以及相互作用的技术。化学交联质谱技术利用带活性基团的化学交联剂，将空间距离在化学交联剂臂长范围内的两个氨基酸通过稳定的共价键（酰胺键）连接起来，再将发生交联后的蛋白质酶切后进行质谱分析，对被交联的氨基酸残基鉴定，实现蛋白质（复合物）三维构象以

氨基酸的分析与测定

氨基酸的分析与测定-详情对氨基酸进行分析测定主要包括对氨基酸种类和含量进行鉴定，可用于蛋白质、多肽以及蛋白类药物样品的氨基酸组成分析，评估蛋白质水平（即当蛋白质水解时）或鉴定蛋白质，作为肽质量指纹图谱或MS/MS测序的补充方法。目前氨基酸分析的方法主要包括离子交换色谱法（IEC）、高效液相色谱法（HPLC）以及离子色谱法（IC）等。这三种方法都包括分离-衍生-检测的步骤：IEC通过阳离子交换柱分离，柱后茚三酮衍生，利

植物代谢组学

植物代谢组学-详情植物代谢组是代谢组学的一个重要分支，定义为以植物为研究对象的代谢组学；研究不同物种、不同基因类型或不同生态类型的植物在不同生长时期或受某种刺激前后的所有小分子代谢产物，对其进行定性、定量分析，并找出代谢变化的规律。为了在不断变化和恶劣环境下生存，植物进化出了复杂的、多细胞结构的不同功能器官；这些器官包含了多种细胞类型，这些不同类型的细胞又转移的代谢机制来精确实现它们特定的功能。环

甲基化蛋白质检测

甲基化蛋白质检测-详情甲基化是将活性甲基化合物（如硫代腺苷甲硫氨酸，SAM）的甲基在酶催化作用下共价转移到其他化合物（核酸或蛋白质）的过程。蛋白质的氨基酸残基共价结合甲基基团就称为蛋白质甲基化，发生了甲基化的蛋白质就称为甲基化蛋白质。蛋白质甲基化通常发生在精氨酸或赖氨酸残基上，精氨酸残基可以共价结合1个或2个甲基，即一甲基化精氨酸和二甲基化精氨酸；赖氨酸残基可以共价结合1-3个甲基基团。根据共价结合在氨基

比较蛋白质组

比较蛋白质组-详情比较蛋白质组又称差异蛋白质组，是指两个样本间存在表达差异的蛋白质组。比较蛋白组学（comparative proteomics）即差异蛋白质组学旨在寻找和鉴定不同条件或状态下（如不同的外界刺激、不同的生长时期等）实验组和对照组样品存在差异表达的蛋白质组。蛋白质作为生命活动的物质承担者调节各种生理活动，其在机体内的种类和含量并不是一成不变的，而是处于动态变化中的，以适应生命体的各种生长变化。对这类蛋白质

蛋白质谱结果怎么分析

蛋白质谱结果怎么分析-详情利用质谱仪对蛋白质进行分析鉴定可以得到不同的数据，如一级质谱数据和二级质谱数据，这些质谱数据也就是质谱结果，都需要结合数据库、软件等进行生物信息学分析才能实现蛋白质的鉴定及序列分析等。蛋白质一级质谱数据主要是分析蛋白质酶切产生的肽段质量图谱，即肽质量指纹图谱（Peptide Mass Fingerprint，PMF），再将PMF中的肽质量数据与数据库中理论肽质量进行比较和评价，从而实现肽段的鉴定。常用

比较蛋白质组学和定向蛋白组学有何优势

比较蛋白质组学和定向蛋白组学有何优势-详情比较蛋白质组学又称差异蛋白质组学，主要是通过比较不同条件下样本的蛋白差异表达，寻找表达水平存在差异的蛋白质，从而揭示机体响应外界环境变化或者自身生长调节的本质，解释生理和病理机制，更好的认识机体生命活动规律。比较蛋白质组学建立在样本所表达的全部蛋白质的分析上，需要对全部蛋白进行无差别分析，尽可能多的定性定量鉴定样品中包含的蛋白质，在此基础上再进行差异蛋白筛