鸟枪法蛋白质测序

鸟枪法蛋白质测序-详情蛋白质测序就是对蛋白质的一级结构即组成蛋白质的氨基酸序列进行测定，蛋白质的一级结构在很大程度上决定了其高级结构和生物学功能。目前，常用的蛋白质序列分析方法主要有末端测序法（Edman降解法和羧肽酶法等）和基于质谱的方法。鸟枪法（Shotgun）蛋白质测序就是一种基于质谱的测序方法，其利用自下而上的质谱分析策略，将蛋白质多重水解成小分子肽段，再对经高效液相色谱分离的肽段进行质谱鉴定，根据肽

纳米液相色谱-串联质谱分析法

纳米液相色谱-串联质谱分析法-详情纳米液相色谱-串联质谱分析法（Nano LC-MS/MS）已成为蛋白质组学领域的重要工具，与传统的LC-MS/MS相比，其灵敏度具有更大的优势，可以在样品有限的情况下分析蛋白/肽混合物，如通过二维凝胶电泳分离的蛋白水解消化的蛋白质。串联质谱法是一种基于片段化模式（MS/MS扫描）鉴定肽的有效技术。它可以为每个肽段生成单独的光谱，从而在肽表征的基础上创建强大的蛋白质鉴定工具。自动数据采集这一重要

膜蛋白质组分析

膜蛋白质组分析-详情膜蛋白是zuì大和zuì重要的蛋白质类别之一，根据膜蛋白与细胞膜或细胞内的细胞器相关或附着的情况，可分为外周膜蛋白或整体膜蛋白。外周膜蛋白通过与膜的外周区域或整体膜结合而与膜相关联，但它们不能完全跨越膜。整体膜蛋白含有疏水性的α-螺旋或β-折叠结构，因此可以跨越整个脂质双层，并通过膜外环区域连接。膜蛋白质组学是蛋白质组学的一个细分分支，是指对一个基因组编码的所有膜蛋白或者机体、器官、

膜蛋白互作蛋白质谱

膜蛋白互作蛋白质谱-详情细胞膜由数百种脂质组成，其中嵌入了不少蛋白质复合物，例如离子通道、受体和支架复合物等，这些蛋白质组装体充当生命基础过程的信号和运输平台，并且是大量治疗药物的靶标。然而，通过质谱分析它们的表达、结构、修饰以及蛋白质与蛋白质相互作用却落后于可溶性蛋白质的类似研究。膜蛋白之间的相互作用分析是了解其功能的重要手段，为结构和功能的研究提供了大量的信息，目前常用的膜蛋白相互作用研究方法

免疫印迹怎么测定磷酸化的蛋白

免疫印迹怎么测定磷酸化的蛋白-详情免疫印迹（Western blot，WB）是利用抗原抗体特异性结合的原理，基于SDS-PAGE凝胶电泳进行蛋白质分离、纯化以及相互作用研究的技术，也是评估蛋白磷酸化状态的zuì常用方法。蛋白印迹技术先利用SDS-PAGE分离蛋白质样品，随后将电泳条带转移到固相载体膜上（如PVDF或尼龙膜），再利用磷酸化特异的抗体（一抗）来鉴定目的蛋白，能与磷酸化特异抗体结合的蛋白质即为磷酸化蛋白，zuì后通过标记的二

免疫多肽组学 质谱

免疫多肽组学 质谱-详情免疫肽是一种非经典肽，它是由蛋白质编码区之外的序列或由非经典抗原加工机制产生的抗原，其在免疫系统识别肿瘤以及在癌症的免疫疗法中至关重要。免疫肽组学（Immunopeptidomics）是指使用质谱法（MS）研究主要组织相容性复合物（MHC）I类和II类分子所呈现的免疫肽的组成和动力学的科学，它可以大规模、深入识别和量化所呈现的HLA免疫肽组，是快速推进癌症免疫疗法的重要方法。百泰派克生物科技采用Thermo F

免疫沉淀与Pull-down实验

免疫沉淀与Pull-down实验-详情免疫沉淀（Immunoprecipitation，IP）是一种基于抗体和抗原特异性结合的原理开发的用来检测、分离、纯化蛋白质以及研究蛋白互作的方法。免疫沉淀技术提供结合抗体蛋白的磁珠，将细胞裂解液或组织提取液等蛋白混合体系与磁珠进行孵化，此时，混合体系中的目标蛋白与磁珠上的抗体蛋白实现特异性结合，再通过离心或洗脱去掉没有与抗体蛋白结合的杂蛋白，将目标蛋白分离出来，通过与其他技术（如质谱）结

免疫沉淀和质谱分析结果

免疫沉淀和质谱分析结果-详情免疫沉淀和质谱分析即免疫沉淀与质谱联合分析（Immunoprecipitation and Mass Spectrometry，IP-MS），其将免疫沉淀获得的靶蛋白进行后续质谱分析，对靶蛋白进行定性研究，以确认目标蛋白与预期靶标的特异性相互作用。IP-MS分析shǒu先根据目标蛋白选择候选细胞系模型来表达感兴趣的靶蛋白，然后提取细胞裂解物中的靶蛋白进行优化的免疫沉淀实验，zuì后将处理所得的IP洗脱样本并采用质谱法分析，并通

硫巯基化修饰

硫巯基化修饰-详情硫巯基化（S-巯基化，S-sulfhydrate）是一种新发现的在靶蛋白特定半胱氨酸残基上发生的蛋白质翻译后修饰，其通过改变靶蛋白的局部构象和zuì终活性参与广泛的细胞功能和代谢途径，S-巯基化作用被认为介导了由H2S引发的大多数细胞反应。通过在活性半胱氨酸残基中产生氢过硫化物部分（-SSH）或多硫化物，介导由H2S诱导的大部分细胞功能，使与H2S成为向NO和CO一样的气体递质家族中的新成员。百泰派克生物科技采用The

磷酸化组学与rna-seq联合分析

磷酸化组学与rna-seq联合分析-详情随着生命科学研究的发展需要，单一的组学分析已不能满足当前的需求，多组学技术由此应运而生。多组学联合分析将两个或两个以上的组学数据整合起来，寻找连接组学之间的关键点，进行网络状的分析，对机体的调控网络和通路进行全面的研究。磷酸化蛋白组学和RNA-seq都是通过研究生物学规律和机制过程进而研究基因表达动态调控的重要工具，将这两个组学的数据进行整合分析，不仅能揭示转录组和蛋白组

磷酸化与非磷酸化蛋白的鉴定

磷酸化与非磷酸化蛋白的鉴定-详情蛋白质磷酸化是调节蛋白质功能所需的常见翻译后修饰，在细胞中很常见，对于蛋白质分子的激活或失活是必需的，特别是在影响代谢途径或过程的酶中很常见，这也使得磷酸化蛋白质的研究得到越来越多的关注，磷酸化蛋白研究的内容主要包括磷酸化蛋白的鉴定、水平以及作用等，其中，磷酸化蛋白的鉴定是需要shǒu要解决的问题。磷酸化蛋白的鉴定与天然蛋白（非磷酸化蛋白）的鉴定在内容和方法上都存在差异

磷酸化label-free

磷酸化label-free-详情磷酸化是一种快速、动态和可逆的翻译后修饰，可调节蛋白质功能的多样性。识别蛋白质磷酸化的zuì有效策略是基于质谱（MS）的方法。由于其高通量和灵敏度，基于MS的方法已成为磷脂组学领域的黄金标准。磷酸化Label Free即非标记定量（Label Free Quantitation，LFQ）磷酸化蛋白质组学，其利用基于质谱的非标记定量技术研究磷酸化蛋白质组，可实现磷酸化蛋白质组的定性和定量鉴定。随着离子淌度维度的出现，质

空间代谢组学

空间代谢组学-详情空间代谢组学是迅速兴起的组学研究的一个新领域，专注于在细胞、组织、器官和生物体的空间环境中检测和解释代谢物、脂质、药物和其他小分子。空间代谢组学由生物学和医学中对原位表征生物现象的强大且不断增长的需求以及zuì近揭示的新陈代谢在健康和疾病中的关键作用所推动。该领域涉及各种生物医学问题，包括肿瘤分子微环境、体内平衡和免疫治疗期间免疫细胞的功能、宿主和微生物群之间的相互作用及其对炎症的

抗体重链和轻链的测序

抗体重链和轻链的测序-详情B细胞免疫球蛋白序列的高通量测序已成为研究抗体发现、疫苗效力研究和其他医疗应用中的免疫球蛋白序列变化的有力工具。抗体重链和轻链的测序可以从直接和间接两个角度解决，对于可获得杂交瘤、噬菌体展示、酵母菌展示或单细胞筛选的情况而言，可以通过对B细胞的转录子或DNA测序获得编码抗体轻重链的RNA或DNA序列，再通过遗传物质的中心法则推导出抗体的氨基酸序列。百泰派克生物科技基于分辨率zuì高的质

抗体药物质量分析

抗体药物质量分析-详情抗体-药物偶联物（ADC）是一种新兴的生物治疗药物，它利用多种组织特异性抗体结合一系列接头设计，使细胞毒性药物在肿瘤附近能够运输和选择性释放，选择合适的靶标、单克隆抗体、细胞毒性有效载荷以及抗体与有效载荷连接的方式是ADC安全性和有效性的关键决定因素。抗体药物质量分析就是对影响抗体药物药效的关键质量属性进行鉴定，主要包括结构（分子量、一级序列、二级结构等）、寡糖分布、异质性（分子大小

抗体甲硫氨酸氧化翻译后修饰

抗体甲硫氨酸氧化翻译后修饰-详情甲硫氨酸又称蛋氨酸（Met），其与半胱氨酸是仅有的两种天然含硫氨基酸，硫原子在催化、金属结合、氧化还原调节以及其他翻译后修饰中起到十分关键作用。抗体甲硫氨酸氧化是指抗体蛋白中的甲硫氨酸残基发生了氧化，是上百种翻译后修饰类型中的一种，这种氧化反应是可逆的，抗体蛋白甲硫氨酸的氧化和去氧化修饰对调节体内动态平衡和信号转导具有重要意义，在阐明关键蛋白/多肽的功能方面也具有特别的

抗体蛋白糖型分析

抗体蛋白糖型分析-详情抗体（免疫球蛋白，Ig）由适应性免疫系统产生，以识别和中和宿主体内外来抗原和病原体。在人体中，五类已知的Ig（IgG，IgM，IgA，IgE和IgD）在免疫反应期间由B细胞以可变量分泌。尽管这些不同种类的Ig是从Ig结构域构建的，因此在结构上是相关的，但它们在几个方面有很大的不同，例如它们的糖基化。大量研究表明，抗体蛋白的糖基化修饰特别是半乳糖程度，与年龄、性别、遗传性、妊娠、自身免疫性疾病、传染病

抗体蛋白翻译后修饰

抗体蛋白翻译后修饰-详情蛋白质翻译后修饰（PTMs）通过共价添加官能团或蛋白质，调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组的功能多样性。目前已发现400多种PTMs，包括磷酸化，糖基化，泛素化，亚硝基化，甲基化，乙酰化，脂化和蛋白水解等，这些修饰作为调节各种细胞过程的关键分子调节机制发生，对蛋白质的结构和功能有重大影响并影响正常细胞生物学和发病机制的几乎所有方面。百泰派克生物科技采用Thermo Fisher

绝对定量(aqua)蛋白质组学

绝对定量(aqua)蛋白质组学-详情定量蛋白质组学是一种强大的方法，用于发现和靶向蛋白质组学分析，以了解细胞、组织或生物体中的全部蛋白质组学动态。大多数定量蛋白质组分析需要实验组中蛋白质或肽的同位素标记，然后可以通过质谱法进行区分。基于质谱的蛋白质定量方法可以分为相对定量和jué对定量两种。相对定量方法（SILAC、ICAT、ICPL和等压标签）用于比较样品之间的蛋白质或肽丰度，而具有已知同位素标记合成肽浓度的未标记样

交联蛋白组学分析

交联蛋白组学分析-详情交联蛋白质组学分析利用交联法进行蛋白质组学研究，主要用于解决蛋白质相互作用研究中的问题，交联法依托交联剂在两个或多个蛋白质特定氨基酸残基之间形成化学键而将相互作用的蛋白质紧密结合在一起，可以维持蛋白质间的相互作用，捕获微弱、短暂的相互作用的蛋白质根据反应进行的场所和交联剂的类型可将交联法分为体内和体外交联、同源和异源以及光敏交联。体内交联反应在细胞内进行，有利于保持蛋白活性，