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  • N糖分析

    N糖分析

    N糖分析-详情蛋白糖基化修饰是一种常见的、重要的蛋白质翻译后修饰,是蛋白质在合成中或合成后在特定氨基酸位点与寡糖或聚糖以糖苷键共价结合的过程。糖基化对蛋白质的结构、定位和活性等方面有重要影响,进而影响蛋白质的生物学功能。根据糖基化发生的氨基酸位点可以将其分为N-连接糖基化和O-连接糖基化。N糖(N-Glycan)是一种含有Man3-GlcNAc2结构的寡糖,根据其五糖核心的结构可以分为高甘露糖型、复杂型和杂合型。N-型糖苷键

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  • 16S和非靶代谢联合分析

    16S和非靶代谢联合分析

    16S和非靶代谢联合分析-详情16S rDNA是细菌基因组中编码核糖体RNA(rDNA)的DNA序列,不同种属细菌的16S rDNA序列之间存在一定的差异,可以用于检测和鉴定各种不同的致病菌,在微生物群落的系统进化与分类研究中也具有重要作用。非靶向代谢组学是相对于靶向代谢组学而言的,又称为发现代谢组学。非靶向代谢组学不是对某一特定的代谢产物进行研究,而是通过对比实验组和对照组的代谢产物来寻找有意义的差异代谢物,为寻找生物标志物

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  • LC-MS-MS定量蛋白质组学分析

    LC-MS-MS定量蛋白质组学分析

    LC-MS-MS定量蛋白质组学分析-详情LC-MS/MS即液相色谱串联质谱技术,用于混合物的分离纯化和定性定量鉴定,是蛋白质组学分析中的常用技术。LC-MS/MS将液相色谱与质谱技术联合起来,利用液相色谱技术实现混合物中各组分的分离纯化,质谱技术可对一定纯度的化合物进行定性定量以及结构分析。液相色谱与质谱技术优势互补,联合使用可实现复杂样品中各组分的分离和鉴定双重任务。蛋白质样品经液相色谱分离后利用一级质谱和二级质谱进行

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  • 单细胞蛋白组学分析 FFPE

    单细胞蛋白组学分析 FFPE

    单细胞蛋白组学分析 FFPE-详情单细胞蛋白质组学顾名思义是以单个细胞的全部蛋白质,如胞内蛋白和膜结合蛋白作为研究对象的科学。单细胞蛋白组学将研究对象主要是单个细胞,为研究细胞异质性、构建精细的蛋白分子图谱和空间网络框架等提供了理论依据,在肿瘤异质性和干细胞分化等研究领域中具有重要的应用价值。FFPE(Formalin Fixation And Paraffin Embedding)即石蜡包埋样本,指用福尔马林固定并进行石蜡包埋的样本,是一种常见

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  • Mascot蛋白鉴定

    Mascot蛋白鉴定

    Mascot蛋白鉴定-详情Mascot是一款经典的蛋白鉴定数据库软件,也是常用的肽质量指纹图谱(PMF)检索工具,在质谱鉴定蛋白质中发挥重要作用。蛋白肽段经质谱仪检测后获得质谱数据需要与理论数据库中的数据进行比较和评价,才能将实验数据转换成具有生物学意义的结果。利用Mascot软件进行检索时,需要根据样品及仪器的实际使用情况设置相应的检索参数以限制检索范围。检索参数主要包括检索的数据库Database、所使用的水解酶、未水解的

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  • 转录组与蛋白组联合分析九象限图

    转录组与蛋白组联合分析九象限图

    转录组与蛋白组联合分析九象限图-详情转录组与蛋白组分别从RNA和蛋白质水平对样本进行研究,转录组主要是基因的表达情况,蛋白组主要是转录组的翻译情况,将两者进行整合分析即转录组与蛋白组联合分析,可以对两者的数据进行差异分析,从众多候选基因中快速寻找与研究性状相关的关键基因。由于翻译调控机制的存在,实际上蛋白组与转录组的数据相关性较低,九象限图此时就可以发挥关键作用。九象限图是在原有的四象限图的基础上发展

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  • 质谱筛选互作蛋白

    质谱筛选互作蛋白

    质谱筛选互作蛋白-详情质谱分析相互作用蛋白主要是对相互作用蛋白进行鉴定和验证。通常将质谱技术与其他技术联合进行相互作用蛋白筛选、鉴定和分析工作,如免疫沉淀技术(IP)、免疫共沉淀技术(Co-IP)、Pull down、GST Pull down和酵母双杂交技术等。互作蛋白分析的第yī步就是要获得相互作用蛋白质,IP、Co-IP、(GST)Pull down以及酵母双杂交等技术利用抗体将靶蛋白或相互作用蛋白从样品中沉淀下来,获得与抗体相互作用的目标

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  • 质谱分析蛋白质修饰泛素化

    质谱分析蛋白质修饰泛素化

    质谱分析蛋白质修饰泛素化-详情泛素化修饰(Ubiquitylation)是真核生物中常见的蛋白质翻译后修饰方式,指小分子多肽泛素在相关酶的作用下通过级联反应以共价键连接在底物蛋白或目标蛋白的氨基酸残基上的过程。泛素化修饰质谱分析就是利用质谱技术对泛素化修饰进行鉴定,包括泛素化修饰定性鉴定、泛素化位点鉴定以及泛素化水平鉴定等。由于正常生理状态下泛素化水平较低,在进行质谱鉴定前,有必要对泛素化肽段进行分离富集,以提

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  • 质谱分析蛋白质修饰

    质谱分析蛋白质修饰

    质谱分析蛋白质修饰-详情蛋白质修饰即蛋白质翻译后修饰(Post-Translational Modifications,PTMs),是指蛋白质翻译中或翻译后在蛋白质相关氨基酸残基添加化学基团(如磷酸酯、泛素分子、糖基、酰胺基或甲基等)的过程。常见的蛋白质翻译后修饰包括磷酸化、糖基化、乙酰化、甲基化和泛素化等。蛋白质翻译后修饰能赋予蛋白质组丰富的生物学功能,参与调节各项生命活动,如转录调控、细胞生长分化、蛋白转运以及胞间信号传导等。质

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  • 质谱分析蛋白质

    质谱分析蛋白质

    质谱分析蛋白质-详情蛋白质质谱分析就是利用质谱技术对单一蛋白质或蛋白混合物进行鉴定、分析。质谱技术主要是对物质的相对分子质量和含量或浓度进行分析,广泛运用于各种蛋白质分析中,如鉴定蛋白质种类、测定蛋白质氨基酸序列、预测蛋白质空间结构、验证或寻找相互作用蛋白、定性和定量鉴定蛋白翻译后修饰等。质谱技术分析蛋白质的基本原理是利用质谱检测得到的质谱图如肽质量指纹图谱和肽序列标签数据与数据库中存储的数据进行

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  • MRM技术

    MRM技术

    MRM技术-详情多反应监测技术MRM(multiple reaction monitoring)是在单反应监测的基础上发展起来的一种研究目标蛋白的靶向定量蛋白组学的方法。MRM基于假定的或目标分子的信息,利用四级杆高选择性的特点有针对性的选择数据进行质谱信号采集,摒弃其他不符合规则的离子信号的干扰。简而言之,就是有选择性对我们需要的数据进行质谱检测和分析。在蛋白翻译后修饰定量研究、生物疾病靶标jué对定量研究中广泛应用。百泰派克生物科技

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  • 质谱多组学

    质谱多组学

    质谱多组学-详情随着高通量测序技术的快速发展,大规模获取组学数据已不再是空想,各种组学层面的数据大量涌现,如基因组、蛋白质组、转录组、代谢组、脂质组以及微生物组等。研究人员已不再局限于单一组学数据的研究,而是将不同的组学数据结合起来,进行整合分析,以获取单一组学分析不能获得的、更深层次的、有价值的信息,因此多组学应运而生。在多组学研究中,就不得不提到质谱技术,质谱技术凭借其高通量、高分辨率和高准确

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  • 质谱 肽段 intensity

    质谱 肽段 intensity

    质谱 肽段 intensity-详情质谱就是在真空状态下用离子源将待测物质轰击成带电粒子,再利用质量分析器和离子检测器检测各离子的质荷比(m/z)与离子丰度或称强度(intensity),zuì后得到m/z – intensity的质谱图。在质谱图中,横坐标为离子的质荷比数值,纵坐标为离子流的相对强度,以百分数表示,根据各离子的质谱图信息,可以计算出其相对分子量和相应浓度,实现对待测物质的定性和定量鉴定。质谱仪只能对离子形式的物质进行检

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  • 植物内源多肽组

    植物内源多肽组

    植物内源多肽组-详情多肽通常指的是由2~100个天然氨基酸脱水缩合形成的具有不同组成和结构的肽类的总称。植物内源肽顾名思义就是植物体内自身合成的多肽,可以通过两种途径产生:一类是由肽酶选择性作用于较大的前体蛋白产生的生物活性肽,另一类是由蛋白水解酶水解蛋白质产生的降解肽。植物内源多肽组就是研究植物体内合成的全部多肽的科学。植物体内丰富的内源肽在植物生长发育、繁殖、细胞信号转导、共生互作和抗逆响应等方面

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  • 植物蛋白磷酸化质谱

    植物蛋白磷酸化质谱

    植物蛋白磷酸化质谱-详情蛋白磷酸化也是植物中重要的蛋白翻译后修饰方式,几乎参与调节植物所有生命活动过程,如植物的生长发育以及对各种逆境的响应等等。因此,分析关键蛋白质的磷酸化以及磷酸化水平的变化规律等有助于揭示植物重要代谢途径的分子机制。植物蛋白磷酸化质谱就是利用质谱技术对植物蛋白质的磷酸化修饰进行分析,包括磷酸化蛋白的鉴定、磷酸化氨基酸位点鉴定以及磷酸化水平分析等。质谱技术可以对各种蛋白以及其翻

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  • 怎么知道蛋白的分子量

    怎么知道蛋白的分子量

    怎么知道蛋白的分子量-详情蛋白质分子质量或称蛋白质相对分子质量,是指蛋白质所含的各原子的相对分子质量之和,是蛋白质的重要理化参数,也是蛋白质鉴定必不可少的内容。如果想知道蛋白的分子质量,就要对其进行测定,那么测定蛋白质的分子质量的方法有哪些呢?随着生命科学的发展进步,衍生了很多蛋白质分子量的测定方法,如化学法、渗透压法、凝胶色谱法、聚丙烯凝胶电泳法、沉降法、光散射法以及质谱法等,其中凝胶渗透色谱法

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  • 质谱分析蛋白质磷酸化

    质谱分析蛋白质磷酸化

    质谱分析蛋白质磷酸化-详情蛋白质磷酸化分析的内容主要包括鉴定蛋白质是否发生磷酸化、发生磷酸化的氨基酸位点以及磷酸化水平等。目前蛋白质磷酸化分析方法很多,质谱技术凭借其高灵敏度、高精确度等优势已成为研究蛋白质修饰以及蛋白质相互作用等的关键技术。由于磷酸化蛋白质在生物样本中丰度较低,利用质谱技术进行蛋白质磷酸化分析前需要对磷酸化蛋白进行富集从而提高其丰度。将蛋白酶切后通过亲和色谱(IMAC)、磷酸化抗体或T

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  • 怎么检测蛋白乙酰化

    怎么检测蛋白乙酰化

    怎么检测蛋白乙酰化-详情乙酰化修饰是真核生物体内常见的组蛋白和非组蛋白翻译后修饰,乙酰化修饰通过影响蛋白质的结构从而影响其生物学功能,参与调控多种生命活动如基因转录、细胞代谢通路以及酶活性等。目前常用的乙酰化蛋白质检测方法主要有免疫印迹法和基于质谱的方法。免疫印迹法(WB,Western blotting)又称蛋白免疫技术,其利用抗原抗体特异性结合的原理对乙酰化蛋白进行检测,先将蛋白样品进行聚丙烯电泳分离,然后将分

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  • 怎么定量蛋白质iTRAQ

    怎么定量蛋白质iTRAQ

    怎么定量蛋白质iTRAQ-详情iTRAQ(isobaric tags for relative and absolute quantitation)即同位素标记相对和jué对定量技术,是美国AB Sciex公司开发的一种体外肽标记蛋白质定量技术。iTRAQ含有10种不同的同位素试剂标签,一次性可对多达10种蛋白样品进行鉴定和定量。iTRAQ蛋白定量技术的大致流程为:将不同样品蛋白质水解消化得到的多肽进行同位素试剂标签标记并等量混合肽段,再将该混合物进行高精度串联质谱分析,根据一级质

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  • 圆二色谱如何判断蛋白质构象

    圆二色谱如何判断蛋白质构象

    圆二色谱如何判断蛋白质构象-详情圆二色谱技术可以用来分析蛋白质的空间结构,那么它是如何对空间结构进行分析的呢?蛋白质溶液经圆二色谱检测后会得到圆二色谱图,谱图反应的是平面偏振光波长与蛋白对左右偏振光的吸收系数之差之间的关系。圆二色光谱图的波长范围分为近紫外区(178~250nm)和远紫外区(250~320nm),主要通过远紫外区的图谱信息对蛋白质的结构进行分析,因为远紫外区的光谱反映的是蛋白肽键的圆二色性,而近紫

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