动态光散射（DLS）分析

动态光散射（DLS）分析-详情动态光散射（Dynamic light scattering, DLS），也称光子相关光谱法（photon correlation spectroscopy, PCS）或准弹性光散射（quasi-elastic light scattering, QELS），是用于确定溶液样品中悬浮体或聚合物中颗粒尺寸和半径分布zuì常用的分析方法之一。在DLS的范围内，通常通过强度或光子自相关函数（ACF）分析时间波动。单色光束（例如激光）照射到含有以布朗运动形式移动的球形粒子的测试溶液中

圆二色谱的蛋白缓冲液

圆二色谱的蛋白缓冲液-详情圆二色谱（Circular Dichroism，CD）又称圆二色光谱，是根据光活性物质的圆二色性原理发展起来的一项空间结构分析技术，可用于手性分子的构型和构象推断，广泛应用于蛋白质的二级空间结构预测。利用圆二色谱进行蛋白质结构分析时，制备适宜的蛋白样品是该实验成功的关键。圆二色谱通常以蛋白稀溶液为检测对象，因此需将蛋白样品完全溶解在缓冲液或溶剂中，使其形成均一、透明的蛋白溶液。缓冲液和溶剂的

傅立叶变换红外光谱（FT IR）分析

傅立叶变换红外光谱（FT IR）分析-详情傅立叶变换红外光谱（FT IR）是一种强大的技术，可用于获取吸收/排放固体、液体或气体的红外光谱。当红外辐射穿过被测样品时，一部分红外辐射会被官能团的特定共价键吸收，另一部分红外辐射则直接穿透收集到的光谱代表了分子的吸收和传输，形成了用于化学鉴定的分子指纹。这也使得红外光谱可用于多种类型的分析。傅立叶变换红外光谱仪同时收集宽波长范围内的高分辨率光谱，这与色散光谱仪相比

圆二色谱分析蛋白质二级结构

圆二色谱分析蛋白质二级结构-详情蛋白质二级结构指的是肽链局部的空间结构，是由主链折叠产生的以氢键维系的有规则的、不对称的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等，这些不对称结构使蛋白质分子具有圆二色性。圆二色谱（Circular Dichroism，CD），又称圆二色光谱，根据待测物的圆二色性分析其立体空间结构，是研究蛋白质二级结构的有力工具。圆二色谱分析蛋白质二级结构的基本原理是蛋白质对平面偏振光的左、右吸收

荧光光谱分析

荧光光谱分析-详情荧光光谱法（又称荧光分析法或分光荧光测定）是一种电磁光谱法，可以测量样品吸收光子后发出的光子强度。实际上，大多数荧光分子是芳香族的，如蛋白质/肽中的色氨酸。光学技术，如UV-Vis、圆二色谱（CD）、傅立叶变换红外（FTIR）和荧光光谱，都被用于获取被测化合物的结构、相互作用和动力学信息。荧光光谱是研究溶液状态和显微镜下蛋白质/肽的实时结构和动力学的重要研究工具。荧光光谱分析生物制药，特别是蛋

Label Free和iTRAQ

Label Free和iTRAQ-详情Label Free和iTRAQ技术都是常用的蛋白定量分析方法。它们zuì大的区别在于蛋白样品酶解前是否使用标签进行标记。非标记定量技术Label Free直接将未标记的蛋白质酶解成肽段进行串联质谱分析，然后根据质谱数据如峰强度、峰面积、保留时间等结合相应的数据分析软件对蛋白样品进行定量分析。同位素标记相对和jué对定量技术iTRAQ是由美国AB SCIEX公司研发的一种多肽体外标记技术。蛋白质在进行酶解前，利用iTRA

差示扫描量热法

差示扫描量热法-详情差示扫描量热法（DSC）是一种用于确定受控温度范围内被测样品与参考样品之间热流率差异的技术。该分析过程是在一个封闭的系统中实现的，该封闭系统与周围环境之间通过边界隔离，只有热量和能量可以流动，而质量不能通过边界流动。差示扫描量热法可以在恒定压力或恒定体积下进行，这使分析人员可以监测由所研究的反应引起的温度变化。差示扫描量热法DSC常用于：1，获取未知材料的性质和成分信息；2，研究样品纯

圆二色谱如何判断蛋白质构象

圆二色谱如何判断蛋白质构象-详情圆二色谱技术可以用来分析蛋白质的空间结构，那么它是如何对空间结构进行分析的呢？蛋白质溶液经圆二色谱检测后会得到圆二色谱图，谱图反应的是平面偏振光波长与蛋白对左右偏振光的吸收系数之差之间的关系。圆二色光谱图的波长范围分为近紫外区（178～250nm）和远紫外区（250～320nm），主要通过远紫外区的图谱信息对蛋白质的结构进行分析，因为远紫外区的光谱反映的是蛋白肽键的圆二色性，而近紫

动态力学DMA分析

动态力学DMA分析-详情动态力学分析（Dynamic Mechanical Analysis，简称DMA）是一种分析技术，被广泛地应用于探索和表征材料，尤其是用于研究各种聚合物（如塑料和橡胶等）的粘弹性行为。动态力学DMA分析原则上，随着温度随时间的变化，会在聚合物样品上施加一个很小的波动的机械正弦应力，在被测材料中产生的应变可以被测量，从而确定复模量。试样的温度和应力的频率通常随程序设定而变化，从而导致复合模量的变化。基于测得的力

怎么定量蛋白质iTRAQ

怎么定量蛋白质iTRAQ-详情iTRAQ（isobaric tags for relative and absolute quantitation）即同位素标记相对和jué对定量技术，是美国AB Sciex公司开发的一种体外肽标记蛋白质定量技术。iTRAQ含有10种不同的同位素试剂标签，一次性可对多达10种蛋白样品进行鉴定和定量。iTRAQ蛋白定量技术的大致流程为：将不同样品蛋白质水解消化得到的多肽进行同位素试剂标签标记并等量混合肽段，再将该混合物进行高精度串联质谱分析，根据一级质

差示热分析法

差示热分析法-详情差示热分析法差示热分析法（Differential Thermal Analysis，简称DTA）是zuì流行的热分析技术之一，与差示扫描量热法DSC非常相似。差示热分析法将要研究的材料和惰性参照物都编程为经历相同的热循环，同时记录被测样品和参照物之间产生的温差，然后绘制记录的温差随时间或随温度变化的曲线（DTA曲线/热谱图）。相对于惰性参照物，样品的任何热通量，无论是放热的还是吸热的，都可以被识别和检测。因此，分析人员

怎么检测蛋白乙酰化

怎么检测蛋白乙酰化-详情乙酰化修饰是真核生物体内常见的组蛋白和非组蛋白翻译后修饰，乙酰化修饰通过影响蛋白质的结构从而影响其生物学功能，参与调控多种生命活动如基因转录、细胞代谢通路以及酶活性等。目前常用的乙酰化蛋白质检测方法主要有免疫印迹法和基于质谱的方法。免疫印迹法（WB，Western blotting）又称蛋白免疫技术，其利用抗原抗体特异性结合的原理对乙酰化蛋白进行检测，先将蛋白样品进行聚丙烯电泳分离，然后将分

四种色谱分离技术

四种色谱分离技术-详情色谱法利用不同物质在不同相态的选择性分配，以流动相对固定相中的混合物进行洗脱，混合物中不同的物质会以不同的速度沿固定相移动，zuì终达到分离的效果。色谱类型根据分离机理的不同，色谱可分为五种类型：吸附、分布、交换、排阻和亲和。色谱分离方法包括吸附色谱、键合相色谱、离子交换色谱、亲和色谱和尺寸排阻色谱。色谱的物理化学原理（Broekaert J et al.,2015）几种色谱分离技术的比较亲和色谱亲和

质谱分析蛋白质磷酸化

质谱分析蛋白质磷酸化-详情蛋白质磷酸化分析的内容主要包括鉴定蛋白质是否发生磷酸化、发生磷酸化的氨基酸位点以及磷酸化水平等。目前蛋白质磷酸化分析方法很多，质谱技术凭借其高灵敏度、高精确度等优势已成为研究蛋白质修饰以及蛋白质相互作用等的关键技术。由于磷酸化蛋白质在生物样本中丰度较低，利用质谱技术进行蛋白质磷酸化分析前需要对磷酸化蛋白进行富集从而提高其丰度。将蛋白酶切后通过亲和色谱（IMAC）、磷酸化抗体或T

怎么知道蛋白的分子量

怎么知道蛋白的分子量-详情蛋白质分子质量或称蛋白质相对分子质量，是指蛋白质所含的各原子的相对分子质量之和，是蛋白质的重要理化参数，也是蛋白质鉴定必不可少的内容。如果想知道蛋白的分子质量，就要对其进行测定，那么测定蛋白质的分子质量的方法有哪些呢？随着生命科学的发展进步，衍生了很多蛋白质分子量的测定方法，如化学法、渗透压法、凝胶色谱法、聚丙烯凝胶电泳法、沉降法、光散射法以及质谱法等，其中凝胶渗透色谱法

植物蛋白磷酸化质谱

植物蛋白磷酸化质谱-详情蛋白磷酸化也是植物中重要的蛋白翻译后修饰方式，几乎参与调节植物所有生命活动过程，如植物的生长发育以及对各种逆境的响应等等。因此，分析关键蛋白质的磷酸化以及磷酸化水平的变化规律等有助于揭示植物重要代谢途径的分子机制。植物蛋白磷酸化质谱就是利用质谱技术对植物蛋白质的磷酸化修饰进行分析，包括磷酸化蛋白的鉴定、磷酸化氨基酸位点鉴定以及磷酸化水平分析等。质谱技术可以对各种蛋白以及其翻

单一/混合蛋白质分离纯化方法与质谱鉴定详解

单一/混合蛋白质分离纯化方法与质谱鉴定详解-详情文章导读• 单一蛋白质样品的分离、纯化？• 单一蛋白质的质谱鉴定？• 蛋白质混合物质谱鉴定方法？对于单一蛋白的常用鉴定方法，大家肯定立马想到免疫印迹法（Western Blot）。Western Blot是通过抗体和目标分子的特异性结合从而对目标蛋白进行鉴定，但是这种方法是适用于对已知蛋白进行鉴定，并且必须借助抗体，所以不适用于对未知或者没有相应抗体的蛋白进行分析。那么小伙伴们

植物内源多肽组

植物内源多肽组-详情多肽通常指的是由2～100个天然氨基酸脱水缩合形成的具有不同组成和结构的肽类的总称。植物内源肽顾名思义就是植物体内自身合成的多肽，可以通过两种途径产生：一类是由肽酶选择性作用于较大的前体蛋白产生的生物活性肽，另一类是由蛋白水解酶水解蛋白质产生的降解肽。植物内源多肽组就是研究植物体内合成的全部多肽的科学。植物体内丰富的内源肽在植物生长发育、繁殖、细胞信号转导、共生互作和抗逆响应等方面

蛋白全质谱鉴定

蛋白全质谱鉴定-详情蛋白全质谱鉴定，是利用质谱分析技术进行蛋白质全谱鉴定，或称蛋白质全谱分析。蛋白全谱鉴定的目的在于分析鉴定出混合物样品中尽可能多的肽和蛋白质组分。现代质谱分析技术因其高灵敏性、高精确性和高通量等优点，可以更好地实现蛋白质全谱鉴定。百泰派克生物科技提供基于质谱的蛋白全质谱鉴定服务。蛋白全质谱鉴定原理混合物样品中含有不同分子量、不同溶解度和不同修饰的完整蛋白质，因此在进行蛋白全质谱鉴

质谱 肽段 intensity

质谱 肽段 intensity-详情质谱就是在真空状态下用离子源将待测物质轰击成带电粒子，再利用质量分析器和离子检测器检测各离子的质荷比（m/z）与离子丰度或称强度（intensity），zuì后得到m/z – intensity的质谱图。在质谱图中，横坐标为离子的质荷比数值，纵坐标为离子流的相对强度，以百分数表示，根据各离子的质谱图信息，可以计算出其相对分子量和相应浓度，实现对待测物质的定性和定量鉴定。质谱仪只能对离子形式的物质进行检