sumo与蛋白互作

sumo与蛋白互作-详情类泛素分子（Small ubiquitin-like modifier，SUMO）是泛素样蛋白超家族的一员，其本质是一类多肽小分子，在真核生物中存在三种不同形式的SUMO蛋白。研究表明，SUMO可以通过共价键与其他蛋白相互作用，这种结合就称为蛋白SUMO化修饰，是真核生物中一种重要的常见的蛋白质翻译后修饰。除了通过小分子如磷酸盐和碳水化合物等进行蛋白质修饰外，肽和小蛋白质也可作为修饰剂，类泛素化修饰就是一种典型的小多肽共价

pull down和免疫共沉淀

pull down和免疫共沉淀-详情Pull Down与免疫共沉淀都是用于蛋白质与蛋白质相互作用的分析方法，二者在原理上存在差异。免疫共沉淀（Co-immunoprecipitation，Co-IP）通过使用靶蛋白特异性抗体来间接捕获与特定靶蛋白结合的蛋白，从而识别生理相关的蛋白-蛋白相互作用，进一步分析这些蛋白质复合物可以鉴定新的结合蛋白、结合亲和力、结合动力学以及靶蛋白的功能。Co-IP是免疫沉淀（IP）的延伸，原理也与IP相同，只是与抗原相结合的

PRM与MRM

PRM与MRM-详情MRM（Multiple Reaction Monitoring）多重反应监测与PRM（Parallel Reaction Monitoring）平行反应监测是两种不同的质谱数据采集模式，都是靶向定量蛋白质组学研究中的主流方法。由于两者二级质谱检测模式的不同，在准确定性定量上，MRM较PRM离子对受到更大的基质干扰，检测精确度不如PRM技术。另外，PRM技术不需要筛选准确的母离子-子离子对，只需要选择出母离子的质荷比、电荷数即可进行检测，操作更加简便。百泰派

O糖基化糖谱分析

O糖基化糖谱分析-详情O-糖基化糖谱分析就是对质谱检测形成的质荷比（m/z）图谱进行分析。糖基化修饰是zuì复杂zuì常见的蛋白质翻译后修饰方式之一，其鉴定分析也面临着巨大的挑战，高灵敏度高通量的生物质谱技术是目前研究蛋白质糖基化修饰的shǒu选技术手段。糖基化修饰鉴定分析主要包括鉴定糖基化类型、糖基化位点、糖链结构以及定量。O-糖基化修饰鉴定相比N-糖基化修饰鉴定更复杂，因为O型糖苷键没有保守的氨基酸序列，没有特

N-糖和O糖的结构差异

N-糖和O糖的结构差异-详情N糖和O糖是两种不同的聚糖，N糖即N-乙酰氨基葡萄糖，N糖链通常具有一个富含甘露糖的五糖核心，根据五糖核心的类型，可以将其分为高甘露糖型、复杂型和杂合型3类，高甘露糖型含有甘露糖和N-乙酰氨基葡萄糖，复杂型除含甘露糖和N-乙酰氨基葡萄糖外还含有半乳糖和唾液酸等，杂合型既有高甘露糖链又有N-乙酰氨基半乳糖链连在五糖核心上。而O糖没有共同的五糖核心结构。N糖基化和O糖基化就是蛋白质特定氨基酸位

maldi tof质谱

maldi tof质谱-详情MALDI TOF即基质辅助激光解吸电离质谱。质谱技术分析的原理是将样品离子化后，根据不同离子间质荷比（m/z）差异进行离子的分离和相对分子质量检测。质谱仪主要由三个基本部分组成，第yī部分是离子化源，其作用是将样品离子化；第二部分是质量分析器，其作用是根据离子的质量/电荷比（m/z）差异进行离子分离；第三部分是离子检测器，其作用是检测质量检测器分离后的离子。MALDI是一种基于基质辅助激光解吸电离的

质谱技术在蛋白质组学中的应用

质谱技术在蛋白质组学中的应用-详情质谱技术是蛋白质组学研究的核心技术之一，可应用于蛋白质组学中多项内容的研究。百泰派克生物科技提供基于质谱的蛋白质组学分析服务，包括差异表达分析、相互作用分析、翻译后修饰分析和序列分析等。质谱技术质谱（mass spectrometry，MS）技术是一种用于测量离子质荷比的分析技术。早期传统的质谱技术主要应用于小分子物质的分析研究，直到二十世纪八十年代末，基质辅助激光解吸电离（matrix a

蛋白质组学质谱仪

蛋白质组学质谱仪-详情随着质谱技术的发展，越来越多的质谱仪可以用于蛋白质组学的研究。百泰派克生物科技采用高通量质谱提供蛋白质组学分析服务。质谱仪质谱仪的关键组件包括将分析物分子转化为气相离子的离子源、根据m/z值分离离子化分析物的质量分析仪和记录每个m/z值下离子数量的检测器。离子源负责为每个分析物分子分配电荷。质量分析仪有许多不同的形式，但zuì终会测量每种离子的质荷比（m/z）。检测器捕获离子并测量每种离

质谱成像MALDI-MSI

质谱成像MALDI-MSI-详情质谱成像（MSI）或成像质谱（IMS）是一种很有前途的分析技术，利用质谱通过分子质量测定和可视化特定化学成分（如生物标志物、代谢物、肽/蛋白质）的空间分布。作为一种强大的分析方法，基质辅助激光解吸电离（MALDI）具有空间分辨率和分子特异性，有助于对内源性和外源性化合物进行无标记跟踪。与免疫组织化学类似，MSI能够提供化合物的高通量扫描，但无需借助抗体。质谱成像MALDI-MSI在样品制备时目标组织

质谱的应用

质谱的应用-详情质谱（MS）可以使样品离子化并测量所得离子的质荷比（m/z）。通过质谱仪、计算机技术和软件的结合，质谱的应用范围变得越来越广。质谱可以分析的样品种类繁多，并且可获得的信息的广泛性有助于MS在各个研究领域的应用，包括化学、生物化学、药学、医学以及许多相关的科学领域。质谱的应用蛋白质组学中的质谱质谱技术已成为蛋白质组学研究中精确确定肽和蛋白质的分子质量以及序列的一个强大工具。在串联质谱中，肽和

质谱仪的类型

质谱仪的类型-详情质谱（MS）是一种功能强大的分析工具，具有高灵敏度和高质量精度。近年来，基于质谱技术的技术创新为高通量、高灵敏度和蛋白质组尺度分析提供了一系列高灵敏度和多功能的仪器。接下来，我们将介绍一些类型的质谱仪，以帮助您的研究。质谱仪的类型基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱（MALDI-TOF MS）是一种常用的MS技术。MALDI是一种软电离技术，通过使用激光能量产生具有zuì小碎

Q Exactive组合型四极杆Orbitrap质谱仪

Q Exactive组合型四极杆Orbitrap质谱仪-详情Thermo Scientific Q Exactive 组合型四jí杆Orbitrap质谱仪配备了高性能四jí杆和高分辨率、准确质量数（HRAM）Orbitrap检测器。Q Exactive组合型四jí杆Orbitrap质谱仪Q Exactive组合型四jí杆Orbitrap质谱仪的结构Q Exactive组合型四jí杆Orbitrap质谱仪主要包括离子源、叠环离子导向器（S-lens）、四jí杆质量过滤器、弯曲线性阱（C-trap）、高能碰撞

三重四极杆质谱

三重四极杆质谱-详情三重四jí杆质谱仪（TQMS或QqQ）是由两个四jí杆质量分析器组成的串联质谱仪，它们之间有一个（非质量分辨）射频-只有四jí杆，充当碰撞-诱导解离（CID）的碰撞池，裂解选定的前体/母离子，并产生碎片/子离子。三重四jí杆质谱三重四jí杆质谱被设计为可在4种扫描模式下工作：前体离子扫描、中性损失扫描、产物离子扫描和MRM / SRM。尽管在质量分辨率和质量范围方面TQMS并不出色，但三重四jí杆具有成本低、效

基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱MALDI-TOF质谱仪

质谱是一种分析技术，它将样品离子化成带电分子，并可以测量它们的质荷比（m/z）。在基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱MALDI-TOF质谱中，离子源是基质辅助激光解吸电离（Matrix-assisted laser desorption/ionization, MALDIMALDI），质量分析器是飞行时间（time of flight, TOF）分析器。基质辅助激光解吸电离MALDI MALDI是一种软电离技术，它使用激光撞击小分子基质使分析物分子进入气相而不会被碎裂或分解。一些生物分子太大，

质谱检测平台

质谱检测平台-详情质谱仪是一种功能强大的分析仪器，可以从样品（分析物）中产生一束气相离子，根据产生的离子的质荷比（m/z）利用电场/磁场对其进行分类，并提供输出信号（峰值），指示所有检测到的离子的m/z比和强度（丰度）。质谱检测平台质谱仪简介一个质谱仪由三个主要部分组成：离子源、质量分析器和检测器。在需要至少两个阶段的m/z分析的串联质谱仪中，碎裂发生在质量分析的不同阶段之间，并可能导致不同类型的碎裂。质谱

iTRAQ蛋白组学

iTRAQ蛋白组学-详情iTRAQ蛋白组学定义iTRAQ是一种基于标签的蛋白质定量技术，中文名称为同位素标记相对和绝对定量。iTRAQ蛋白组学通过iTRAQ技术对蛋白组进行鉴定和定量研究。iTRAQ蛋白组学研究方法iTRAQ技术通过同位素标记来实现蛋白质定量研究，经水解的蛋白质其多肽N末端或赖氨酸侧链基团可以被同位素标记，通过高精度质谱仪串联分析，可同时对zuì多8个样品进行鉴别和定量。利用iTRAQ技术研究蛋白组学具有如下优势：一次实验可

蛇毒蛋白结构鉴定

蛇毒蛋白结构鉴定-详情蛇毒是毒蛇分泌的一种对人类神经和血液系统有严重伤害的粘稠液体，成分复杂，蛋白质含量丰富，是造成毒性反应的主要物质，这类蛋白质统称为蛇毒蛋白。蛇毒蛋白是毒液的主要成分，也是引起毒性生理反应的主要物质，蛇毒蛋白的研究是了解蛇毒毒素生物学和毒理学的主要途径，有助于揭示毒性反应的生理机制，为开发药物、治疗中毒提供了理论依据。蛇毒蛋白结构鉴定蛋白质的结构直接影响其生物学功能，对蛇毒蛋白

蛋白质C端和N端测序

蛋白质C端和N端测序-详情组成蛋白质的多肽链不是闭合的，而是链状的化合物，含有两个末端，即氨基端（N端）和羧基端（C端）。蛋白质的C端和N端有着特殊的意义：研究表明，蛋白质N端序列与蛋白质的寿命和亚细胞器定位等有密切关系；C端序列影响蛋白质和多肽的空间结构和生物功能。蛋白质C端和N端测序研究有利于分析蛋白质的高级结构，揭示蛋白质的生物学功能。蛋白质C端测序蛋白质C端测序的方法主要有羧肽酶法、化学法和串联质谱法

蛋白糖基化修饰检测

蛋白糖基化修饰检测-详情蛋白糖基化修饰蛋白糖基化修饰是一种常见的、重要的蛋白质翻译后修饰，是蛋白质在合成中或合成后在特定氨基酸位点与寡糖或聚糖以糖苷键共价结合的过程。根据糖基化发生的氨基酸位点可以将其分为N-连接糖基化和O-连接糖基化。糖基化对蛋白质的结构、定位和活性等方面有重要影响，进而影响蛋白质的生物学功能。糖基化蛋白质在细胞识别、细胞分化、信号传导以及免疫应答等生命现象中起着重要的作用。蛋白糖基

IP质谱分析

IP质谱分析-详情IP质谱分析定义IP（Immunoprecipitation，IP）即免疫沉淀，是一种基于免疫学原理和传统亲和纯化方法开发的用来检测、分离、纯化蛋白质的方法。将IP获得的蛋白质通过质谱分析进一步鉴定，即IP质谱分析，IP质谱分析已广泛用于蛋白种类、含量、表达量变化及蛋白相互作用研究。IP质谱分析原理IP质谱分析，shǒu先通过免疫沉淀法获得目的蛋白（抗原），再对目的蛋白进行后续质谱分析。免疫沉淀法，通过在含有目的蛋白的