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    • O-糖翻译后修饰鉴定

      O-糖翻译后修饰鉴定

      O-糖翻译后修饰鉴定-详情O-糖翻译后修饰即O-糖基化修饰,指蛋白质合成翻译过程中在特定氨基酸位点如丝氨酸和苏氨酸残基的羧基共价结合O-聚糖的过程。因此,进行O糖基化修饰鉴定的内容就包括结合O-聚糖的氨基酸残基类型以及其在蛋白质肽链中所处的位置、O-聚糖糖链的结构以及含量等。对于已知的发生了O-糖基化翻译后修饰的蛋白质,其结合的糖链以及可能结合的氨基酸种类是确定的,此时,只需要确定其结合的氨基酸到底是丝氨酸还是苏

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    • N糖基化位点与O糖基化位点

      N糖基化位点与O糖基化位点

      N糖基化位点与O糖基化位点-详情糖基化位点鉴定就是对糖链所结合的氨基酸种类以及该氨基酸残基在肽链中所处的位置进行鉴定,N糖基化的N型糖苷键对氨基酸序列有特殊要求,只与特定氨基酸序列中的的天冬酰胺的氨基结合,O型糖苷键可与任意氨基酸序列中的苏氨酸或丝氨酸的羧基结合。只要已知发生糖基化的类型,就可以确定其氨基酸种类,只需要进一步鉴定其所在肽链中的具体位置。目前,糖基化氨基酸位点鉴定主要通过生物质谱技术结合专

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    • N-糖蛋白组学

      N-糖蛋白组学

      N-糖蛋白组学-详情糖蛋白是指共价结合了聚糖或寡糖糖链的蛋白质,即发生了糖基化修饰的蛋白质。糖蛋白构成了蛋白质组的一大部分,蛋白质糖基化在细胞发育、生长和分化、组织发育以及宿主-病原体相互作用中的基本作用目前已被广泛接受。根据糖苷键以及所结合的氨基酸的类型可以将糖基化分为N-糖基化和O-糖基化。蛋白质N-糖基化,将聚糖共价连接到蛋白质的天冬酰胺残基上,是细胞中zuì普遍的翻译后修饰类型。N-糖基化通过影响蛋白质

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    • n端测序和c端

      n端测序和c端

      n端测序和c端-详情蛋白质是由氨基酸脱水缩合组成的链状大分子化合物,含有两个游离的末端,即氨基端(N端)和羧基端(C端)。蛋白质的C端和N端有着特殊的意义,研究表明蛋白质N端序列与蛋白质的寿命和亚细胞器定位等有密切关系;C端序列影响蛋白质和多肽的空间结构和生物功能。蛋白质C端和N端测序研究有利于分析蛋白质的高级结构,揭示蛋白质的生物学功能。蛋白质的N末端指氨基(-NH2)端,是蛋白质合成的起始端。蛋白质N末端测序

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    • nmr检测

      nmr检测

      nmr检测-详情NMR(Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy)即核磁共振波谱或称磁共振波谱(MRS),是一种观察原子核周围局部磁场的波谱技术。核磁共振信号是无线电波激发原子核样品产生的,核磁共振信号可以用灵敏的无线电接收器检测到。分子中原子周围的分子内磁场会改变共振频率,从而获得分子及其单个官能团的电子结构细节。在现代有机化学实践中,核磁共振波谱是鉴定单分子有机化合物的有力工具。核磁共振谱是独一无二的,

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    • MS确定蛋白的磷酸化位点

      MS确定蛋白的磷酸化位点

      MS确定蛋白的磷酸化位点-详情蛋白质磷酸化修饰(Phosphorylation)是生物体内zuì重要的共价修饰方式之一,指ATP的磷酸基团在蛋白激酶作用下共价转移到蛋白质的特定氨基酸(Ser、Tyr、Thr)残基上的过程,是目前分布zuì多、也是zuì广泛研究的修饰。不同的蛋白激酶在其靶蛋白中显示出广泛的底物特异性,了解磷酸化位点周围的氨基酸序列对于确定负责调节蛋白激酶活性的激酶类别至关重要。蛋白质磷酸化位点的分析是后基因组时代的主

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    • MS-MS测蛋白含量和纯度

      MS-MS测蛋白含量和纯度

      MS-MS测蛋白含量和纯度-详情MS-MS是在一级质谱的基础上选择有意义的肽段离子继续进行二级质谱分析,即将待测样品进行两次连续的质谱分析,通常通过串联质谱仪来完成,如三重四jí杆质谱仪(TQMS或QqQ)、混合三重质谱仪四jí-阱质谱(Quadrupole Trap MS)以及混合线性离子阱轨道质谱等。质谱技术主要是鉴定蛋白的相对分子质量,通过与其他技术如色谱技术相结合可以实现其他理化性质的表征,如蛋白质氨基酸组成序列、含量、浓度、

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    • MRM蛋白质组

      MRM蛋白质组

      MRM蛋白质组-详情MRM(Multiple Reaction Monitoring)多反应监测技术或称选择性反应监测是一种高度特异和灵敏的质谱技术,可以选择性的定量复杂混合物中的化合物,基本上任何可以电离然后碎裂的化合物都可以用于MRM分析,zuì典型的例子就是测量血浆、血清和其他生物样品中的蛋白质、肽、代谢物和脂质等。利用MRM技术对蛋白/多肽进行定量研究是MRM蛋白质组的主要研究内容。该技术使用三重四jí杆质谱,shǒu先靶向对应于目标蛋白/

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    • MRM蛋白质定量

      MRM蛋白质定量

      MRM蛋白质定量-详情MRM(multiple reaction monitoring)多反应监测技术,也称选择性反应监测(SRM),是一种基于三重四jí杆质谱仪的液相色谱-串联质谱定量平台,具有高灵敏度、高特异性和高通量的优势。MRM分析能够快速、灵敏、特异地定量检测高度复杂蛋白样品中的目标分析物,广泛应用于制药行业中各蛋白类治疗分子的定量分析。MRM定量技术具有很强的特异性和选择性,其利用四级杆高选择性的特点基于假定的或目标分子的信息有针

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    • MALDI TOF能测多大分子量

      MALDI TOF能测多大分子量

      MALDI TOF能测多大分子量-详情MALDI-TOF(Matrix-Assisted Laser Desorption/ Ionization Time of Flight)基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱是近年来发展起来的一种新型的基于软电离技术的生物质谱,其采用激光轰击小分子基质使样品分子电离成带单一电荷的离子,避免了样品分子的分解和破坏,特别适用于一些热不稳定性化合物如蛋白质等的鉴定分析。MALDI-TOF本身具有质量测定范围宽的优势,对于蛋白质分子而言,MALDI-TOF可以测定

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    • MALDI质谱的优势

      MALDI质谱的优势

      MALDI质谱的优势-详情质谱仪一般由离子化源、质量分析器以及离子检测器组成。MALDI是上世纪八十年代发明的一种新型软电离离子化技术——基质辅助激光解吸电离,作为一种新型离子化源,MALDI具有以下优势:(1)离子化均匀,离子化碎片只带有单一电荷,无需再进行数据处理;(2)产生更少的多电荷离子,不需要额外的去卷积步骤即可对蛋白样品进行全谱分析;(3)操作简便快捷,检测通量高;(4)用激光撞击小分子基质使分析物分子进

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    • ip蛋白磷酸化位点质谱鉴定

      ip蛋白磷酸化位点质谱鉴定

      ip蛋白磷酸化位点质谱鉴定-详情IP蛋白磷酸化位点质谱鉴定就是指利用质谱技术对免疫沉淀下来的蛋白质进行磷酸化位点鉴定。免疫沉淀技术是分析蛋白质相互作用的常用技术,其利用抗原与抗体特异性结合的原理来寻找与目的蛋白相互作用的靶蛋白。IP获得的靶蛋白可以通过质谱技术后续分析,即IP-MS分析,主要是对其进行定性和定量鉴定,表征其翻译后修饰情况。利用IP-MS鉴定蛋白磷酸化位点shǒu先要通过IP获得靶蛋白,然后将靶蛋白进行多

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    • maldi tof鉴定多肽

      maldi tof鉴定多肽

      maldi tof鉴定多肽-详情质谱技术是蛋白质组学研究中常用的强有力的分析技术,在蛋白质/多肽的表征中具有重要地位,可以实现蛋白质/多肽的定性定量鉴定、分子量鉴定、分子结构分析、氨基酸组成及序列分析以及翻译后修饰方式鉴定等。质谱分析技术通过将待测蛋白或多肽样品电离成带电离子并测量它们的质荷比(m/z)而实现以上各种分析。质谱技术的直接研究对象为离子,因此shǒu先要将样品利用离子源电离成离子。基质辅助激光解吸电离

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    • maldi tof检测分子量

      maldi tof检测分子量

      maldi tof检测分子量-详情联系我们点击立即咨询点击提交需求科研服务电话:182-4221-8588访问品牌官网其它服务项目蛋白分析蛋白鉴定分子量测定肽质量指纹图谱分析基于Edman降解的蛋白质N端测序Pull-down靶蛋白质谱鉴定Shotgun鸟枪法蛋白质鉴定蛋白测序蛋白质N/C端测序蛋白全序列测定标记转移法蛋白相互作用分析单克隆抗体从头测序蛋白从头测序和突变分析SILAC与免疫共沉淀质谱联用蛋白质相互作用分析蛋白质相互作用质谱分析GST pul

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    • LCMS中比较Bottow-up和Top-down两种方法

      LCMS中比较Bottow-up和Top-down两种方法

      LCMS中比较Bottow-up和Top-down两种方法-详情Bottow-up和Top-down是利用质谱技术研究蛋白质组学的两种不同的策略。Bottow-up“自下而上”策略是通过肽段层面来研究蛋白质,大致思路是先将蛋白质通过蛋白酶消化成小分子肽段,然后对分离纯化后的小分子肽段进行质谱或串联质谱分析,再通过质谱或串联质谱的碎片信息推导出肽段的序列或分子质量,根据肽段消化的规律zuì终推断出整个蛋白质的序列或分子质量信息。Top-down“自上而下”

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    • LCMS检测蛋白结合

      LCMS检测蛋白结合

      LCMS检测蛋白结合-详情LCMS检测蛋白结合并不能直接捕获相互作用的蛋白质,而是对相互作用的蛋白质进行后续鉴定,如定性定量鉴定、分子量鉴定、翻译后修饰方式鉴定以及一级结构鉴定等。进行LCMC分析shǒu先要获得相互作用的蛋白质,可以通过免疫沉淀(IP)、免疫共沉淀(Co-IP)、Pull Down和GST Pull Down等技术获得与目标蛋白相互作用的靶蛋白,通过洗脱等方式将靶蛋白从混合蛋白样品中分离出来进行液相色谱-联合质谱分析。其分析

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    • lc-ms多肽

      lc-ms多肽

      lc-ms多肽-详情多肽是一种氨基酸短链,其与蛋白质的区别在于氨基酸链的长度。肽与蛋白质之间没有明显的界限,肽通常被认为是由两个或多个氨基酸组成的短链,蛋白质也可以被酶消化成短肽片段。细胞中各种内源性多肽扮演着多种生物学功能,在正常生命活动中不可或缺,一些多肽还被合成为药物,在临床疾病治疗中具有重要意义。基于液相色谱-质谱联用技术(LC-MS)可以对多肽进行多种表征分析,如定性定量鉴定、多肽翻译后修饰分析以及

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    • LC-MS定量蛋白质组学

      LC-MS定量蛋白质组学

      LC-MS定量蛋白质组学-详情蛋白质定量研究是蛋白质组学研究中的重要内容,对蛋白质进行含量测定是进行后续分析的前提,如差异蛋白筛选等。目前蛋白定量研究主要是基于液相色谱和质谱技术开展的,如Label Free、 iTRAQ、SILAC和TMT技术等。传统的高效液相色谱(HPLC)定量技术是利用液相色谱和紫外检测器根据保留时间、峰面积和紫外光谱实现的,但是该方法的灵敏度不高且缺乏特异性。质谱技术的出现大大提高了检测的精密度和准确度,

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    • lc-ms代谢组学

      lc-ms代谢组学

      lc-ms代谢组学-详情代谢组学主要研究各种代谢途径中分子量小于1500的小分子代谢产物,通过检测一系列样品的光谱,结合化学模式识别方法,对生物系统中的全部或部分代谢物进行定性或定量分析。代谢组学旨在识别和定量复杂样品中数百种代谢物,是了解细胞生化过程的一种有价值的方法。代谢组学分析可以确定新生儿的病理生理状态、基因功能、药物毒性和疗效等,并且有可能找出相关的生物标志物。由于大多数代谢物在性质上是jí性的(

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    • lc-MS-MS分析样品

      lc-MS-MS分析样品

      lc-MS-MS分析样品-详情液相色谱-串联质谱(LC-MS-MS)技术是一种可以对目标化合物(或分析物)进行物理分离并监测其质量的分析技术。虽然相对较新,但其优良的灵敏度、宽泛的选择性以及良好的准确性使其成为检测微克甚至纳克量的各种分析物的shǒu选技术,包括生物大分子、药物代谢物、农药和食品掺假物以及天然产品提取物等。液相色谱(LC)实现了液体样品或固体样品溶液中分析物的物理分离。尽管各种不同技术和灵敏度的检测器已

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